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Función de la chaperonina: plegamiento por desdoblamiento forzado.

M Shtilerman1, G H Lorimer, S W Englander

  • 1The Johnson Research Foundation, Department of Biochemistry and Biophysics, University of Pennsylvania School of Medicine, Philadelphia, PA 19104, USA.

Science (New York, N.Y.)
|April 30, 1999
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El sistema de chaperonina GroEL despliega parcialmente las proteínas mal plegadas en cuestión de segundos. Este proceso, que requiere la hidrólisis de ATP, ayuda a las proteínas a replegarse causando primero un despliegue parcial.

Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Biología Molecular Biología Molecular
  • El plegamiento de las proteínas.

Sus antecedentes:

  • Las proteínas mal plegadas pueden acumularse y causar disfunción celular.
  • Las chaperoninas son máquinas moleculares que ayudan al plegamiento de las proteínas.
  • El mecanismo exacto por el cual GroEL facilita el despliegue y repliegue de las proteínas no se entiende completamente.

Objetivo del estudio:

  • Investigar la capacidad del sistema de chaperonina GroEL para inducir el despliegue en proteínas de sustrato mal plegadas.
  • Para determinar la cinética y los requisitos de energía para el despliegue mediado por GroEL.
  • Para aclarar el papel del despliegue parcial en el proceso general de plegamiento de proteínas facilitado por GroEL.

Principales métodos:

Videos de Experimentos Relacionados

  • Utilizó técnicas de intercambio de hidrógeno para monitorear los cambios de conformación de las proteínas.
  • Estudió el sistema de chaperonina GroEL y sus proteínas de sustrato.
  • Se analizaron los efectos de la unión del nucleósido trifosfato y la hidrólisis del trifosfato de adenosina en el proceso de despliegue.

    • Principales resultados:

    • El despliegue inducido por GroEL de la proteína del sustrato es parcial y requiere el sistema completo de chaperonina.
    • El despliegue se produce dentro de los 13 segundos de tiempo de giro del sistema.
    • La unión del nucleósido trifosfato proporciona energía para eventos individuales que se desarrollan; las renovaciones múltiples dependen de la hidrólisis del trifosfato de adenosina.
    • La liberación de proteínas de sustrato se produce en cada giro, independientemente del estado de replegado.
    • La estructura de GroEL parece optimizada para generar fuerza mecánica para el despliegue.

    Conclusiones:

    • GroEL facilita el plegamiento de proteínas al inducir el despliegue parcial en proteínas bloqueadas y mal plegadas.
    • El sistema de la chaperonina emplea un mecanismo de despliegue mecánico.
    • La energía para el despliegue es suministrada por la hidrólisis de ATP, lo que permite ciclos iterativos de despliegue y liberación.