La cinasa 1 de tipo polo fosforila la ciclina B1 y la dirige al núcleo durante la profase

Área de la Ciencia:

• Biología celular Biología celular.
• Biología Molecular Biología Molecular
• La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

• La entrada nuclear de Cdc2-ciclina B1 (MPF) es crucial para los eventos de la fase M.
• Las quinasas responsables de la fosforilación de la ciclina B1 y la translocación nuclear son desconocidas.

Objetivo del estudio:

• Identificar la quinasa responsable de la fosforilación de la ciclina B1 en la serina 147 (S147).
• Investigar el papel de esta quinasa en la importación nuclear de ciclina B1 durante la profase.

Principales métodos:

• Purificación de una proteína quinasa a partir de extractos de la fase M de Xenopus.
• Identificación de la quinasa como Plx1, un homólogo de la quinasa tipo Polo (Plk)-1.
• Ensayos in vitro de quinasa, agotamiento de anticuerpos y análisis de ciclina B1 mutante en células HeLa.

Principales resultados:

• La quinasa purificada fosforila S147 en la señal de exportación nuclear de la ciclina B1.
• La actividad de Plk1 se correlaciona con la fosforilación de la ciclina B1 durante la progresión del ciclo celular.
• La ciclina B1 mutante (S133A/S147A) no puede entrar en el núcleo, mientras que la ciclina B1 de tipo salvaje se acumula en el núcleo.
• El Plk1 activo estimula la importación nuclear de ciclina B1.

Conclusiones:

• Plk1 fosforila la ciclina B1 en S147, facilitando su translocación nuclear.
• Plk1 juega un papel en la orientación de la MPF hacia el núcleo durante la profase.
• Este mecanismo se conserva en las células de los vertebrados.