Observación directa de la estructura del núcleo y las vías de nucleación en la cristalización de la apoferritina

Área de la Ciencia:

• Ciencia de la ciencia de la cristalización.
• La biofísica es la biofísica.
• Ciencia de los materiales ciencia de los materiales.

Sus antecedentes:

• Comprender la cristalización de proteínas es crucial para el desarrollo de fármacos y la ciencia de los materiales.
• La estructura de los núcleos cristalinos, las semillas iniciales de la formación de cristales, se entiende mal.
• Los modelos anteriores a menudo asumen cúmulos compactos y tridimensionales para los núcleos.

Objetivo del estudio:

• Para investigar el arreglo molecular in situ dentro de los núcleos de cristalización de proteínas.
• Para determinar si los núcleos de proteínas se ajustan a los modelos tradicionales de racimo compacto.
• Proporcionar información sobre las primeras etapas de la nucleación cristalina.

Principales métodos:

• Utilizado en microscopía de fuerza atómica in situ (AFM) durante la cristalización de la apoferritina.
• Disposiciones moleculares de imágenes en cúmulos casi críticos y núcleos de cristal.
• Se analizó la organización molecular en diferentes niveles de supersaturación.

Principales resultados:

• Se observó que los núcleos de la apoferritina no son grupos compactos.
• Reveló las estructuras de los núcleos como matrices planas de barras moleculares.
• Los arreglos moleculares encontrados dentro de los núcleos se asemejan a la estructura de la masa cristalina.
• El tamaño de los núcleos variaba con la supersaturación, conteniendo de 10 a 50 moléculas.

Conclusiones:

• Los núcleos de cristales de proteínas pueden adoptar estructuras planas inesperadas, que difieren de los modelos de racimo compacto.
• La estructura del núcleo observada sugiere una reevaluación de los tratamientos teóricos en la cristalización.
• Las estructuras de núcleos planos pueden ser comunes para las moléculas anisotrópicas, lo que afecta a las teorías de nucleación.