Mantenimiento de un polipéptido desplegado por una chaperona congénita en la secreción bacteriana de tipo III

Área de la Ciencia:

• Microbiología y Biología Molecular.
• La patogénesis bacteriana es la patogénesis bacteriana.
• Sistemas de secreción de proteínas.

Sus antecedentes:

• Los patógenos bacterianos emplean sistemas de secreción de proteínas tipo III (T3SS) para inyectar proteínas efectoras en las células huésped.
• Estas proteínas efectoras modulan las funciones de las células huésped, contribuyendo a la virulencia.
• Las chaperonas citosólicas son cruciales para la translocación de muchas proteínas efectoras T3SS.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar la base estructural de la interacción de la chaperona con las proteínas efectoras T3SS.
• Comprender cómo las chaperonas facilitan la translocación de proteínas efectoras a través de T3SS.

Principales métodos:

• Se determinó la estructura cristalina del dominio de unión a las chaperonas de la proteína efector de Salmonella SptP compleja con su chaperona SicP a una resolución de 1,9 Å.

Principales resultados:

• El dominio de unión de la chaperona de SptP adopta una conformación extendida y desplegada.
• Tres moléculas SicP chaperón se unen secuencialmente al dominio SptP.
• Las chaperonas facilitan la dimerización de distintos segmentos de SptP a través de una interfaz hidrofóbica.

Conclusiones:

• Las chaperonas T3SS mantienen las proteínas efectoras en un estado desdoblado o parcialmente plegado que es competente para la secreción.
• Esta conformación mediada por el chaperón facilita el compromiso con la maquinaria T3SS para la translocación.
• Los conocimientos estructurales sobre las interacciones entre efectores acompañantes son clave para comprender los mecanismos de virulencia bacteriana.