Diferenciación de las estructuras formadoras de hojas beta: simulaciones basadas en ab initio de absorción de IR y CD...

Área de la Ciencia:

• Química computacional es la química computacional.
• La espectroscopia es una técnica de espectroscopia.
• La biofísica es la biofísica.

Sus antecedentes:

• Las estructuras de las hojas beta son fundamentales en el plegamiento y la función de las proteínas.
• Los espectros experimentales de dicroísmo circular vibratorio (VCD) de los agregados de hojas beta muestran una variación significativa.
• Comprender la relación entre la conformación de la hoja beta y los espectros de VCD es crucial.

Objetivo del estudio:

• Para investigar computacionalmente los campos de fuerza (FF), los tensores polares atómicos (APT) y los tensores axiales (AAT) de las conformaciones de la hoja beta.
• Para simular espectros infrarrojos (IR) y VCD para varios modelos de hojas beta.
• Para correlacionar las características espectrales con parámetros estructurales y explicar las observaciones experimentales.

Principales métodos:

• Ab initio se realizaron cálculos mecánicos cuánticos en hebras de triamida.
• Los modelos incluían conformaciones similares a hojas beta de cadena única, doble y triple con ángulos diédricos restringidos.
• Los valores de FF, APT y AAT se redimensionaron a estructuras de hoja beta de oligopéptido más grandes (hasta cinco hebras) para las simulaciones espectrales de IR y VCD.

Principales resultados:

• Los modelos de hojas beta antiparalelas planas arrojaron un espectro único de amida I de IR con un componente de baja frecuencia, alta intensidad y débil amida negativa I VCD.
• Las estructuras de hojas beta paralelas y retorcidas mostraron espectros IR similares sin una banda de amida I altamente dividida.
• Un giro en las hojas beta antiparalelas aumentó significativamente la intensidad del VCD, mientras que las estructuras paralelas se vieron menos afectadas; la intensidad general del VCD fue débil y predominantemente negativa.

Conclusiones:

• Los espectros computados de las hojas beta antiparalelas planas se alinean con los patrones experimentales observados en estructuras agregadas.
• La debilidad intrínseca y la dependencia conformacional de VCD puede explicar la alta variabilidad en los espectros experimentales de VCD de péptidos y proteínas formadores de beta.
• El VCD de amida II mostró una mayor variación debido a los efectos de borde en las hojas modelo.