Cofactor FeMo de la nitrogenasa: un estudio funcional de densidad de los estados M(N), M(OX), M(R) y M(I)

Área de la Ciencia:

• Química bioorgánica Química bioorgánica.
• Química computacional es la química computacional.
• La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

• El estado de reposo del cofactor FeMo de la nitrogenasa (M(N)) tiene valencias ambiguas de iones metálicos, con estados propuestos de Mo(4+) 6Fe(2+) Fe(3+) y Mo(4+) 4Fe(2+) 3Fe(3+).
• Comprender la estructura electrónica precisa del cofactor FeMo es crucial para elucidar el mecanismo de fijación del nitrógeno.

Objetivo del estudio:

• Determinar el estado de oxidación más preciso para el estado de reposo M(N) del cofactor FeMo utilizando métodos computacionales.
• Proporcionar un marco teórico para la comprensión de las propiedades energéticas, espectroscópicas y electrónicas del cofactor FeMo.

Principales métodos:

• Se emplearon cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT) de simetría rota polarizada por espín (BS) para investigar diferentes estados de oxidación y alineaciones de espín.
• Se compararon los desplazamientos calculados de metales hiperfinos y de isómeros de Mössbauer con datos experimentales.
• Se utilizaron criterios energéticos, incluidas las interacciones con el entorno de proteínas y disolventes, para evaluar la estabilidad de los estados propuestos.

Principales resultados:

• El estado de oxidación Mo(4+) 6Fe(2+) Fe(3+) fue identificado como el estado de reposo más plausible para el cofactor FeMo.
• El estado de espín de BS más estable implica un grupo de Mo3Fe (S(a) = 2) acoplado antiferromagnéticamente a un grupo de 4Fe' (S(b) = 7 / 2).
• Este modelo exhibe un excelente acuerdo con los datos experimentales, incluidas las estructuras de rayos X, las interacciones hiperfinas de los metales y los desplazamientos de isómeros de Mössbauer.

Conclusiones:

• El estado de oxidación Mo(4+) 6Fe(2+) Fe(3+) proporciona un modelo robusto para el estado M(N) del cofactor FeMo.
• El estudio ofrece información sobre la estructura electrónica y el acoplamiento de espín dentro del cofactor FeMo, relevante para la actividad de la nitrogenasa.
• El marco computacional desarrollado puede extenderse para explorar otros estados redox del cofactor FeMo.