Las contribuciones de la segunda esfera a la unión del sustrato con el análogo en hierro (III) superóxido dismutasa

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Química bioorgánica Química bioorgánica.
• Química computacional es la química computacional.

Sus antecedentes:

• La superóxido dismutasa de hierro (FeSOD) es crucial para la defensa celular contra las especies reactivas de oxígeno.
• Los aductos azídicos de baja temperatura de FeSOD exhiben formas distintivas de color amarillo y rosa, y su base estructural permaneció incierta durante más de dos décadas.

Objetivo del estudio:

• Para dilucidar las propiedades estructurales y electrónicas de los aductos amarillos y rosados de azido de hierro (III) superóxido dismutasa (N (III) -FeSOD).
• Resolver las discrepancias con respecto al número de ligandos azidas y comprender los factores que contribuyen a las variaciones espectrales.

Principales métodos:

• Espectroscopia de dicroísmo magnético circular (MCD) de temperatura variable y campo variable.
• Espectroscopia de resonancia Raman (RR). espectroscopía de resonancia Raman (RR). espectroscopía de resonancia Raman (RR). espectroscopía de resonancia Raman (RR).
• Teoría funcional de la densidad (DFT) y modelado computacional semiempírico INDO/S-CI.

Principales resultados:

• Los datos espectroscópicos indican un solo ligando azida unido al centro férrico tanto en especies amarillas como rosadas de N(3)-FeSOD, lo que desafía las hipótesis anteriores.
• Los espectros de resonancia Raman revelan diferencias sutiles en el enlace Fe-N(3), consistentes entre las formas mutantes de tipo salvaje y Q69E.
• Los estudios computacionales apoyan un solo modelo de azida y atribuyen las variaciones espectrales a las diferencias en el ángulo de enlace Fe-N-N, con una variación de ~10 ° que explica la diferencia de color.

Conclusiones:

• Los colores distintos de los adductos de N(3)-FeSOD surgen de las variaciones en el ángulo de enlace Fe-N-N, influenciado por la segunda esfera de coordinación.
• La segunda esfera de coordinación juega un papel en la modulación de la geometría del sitio activo y potencialmente la orientación del sustrato para la actividad enzimática.