Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Experimentos Relacionados

La unión reversible del dioxígeno a la hemeritrina es reversible.

Maria Wirstam1, Stephen J Lippard, Richard A Friesner

  • 1Contribution from the Department of Chemistry and Center for Biomolecular Simulation, Columbia University, New York, New York 10027, USA.

Journal of the American Chemical Society
|March 27, 2003
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Videos de Conceptos Relacionados

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

A functional investigation of antibody Fc-FcRn variant binding guided by <i>in silico</i> free energy perturbation methods.

bioRxiv : the preprint server for biology·2026
Same author

Results of a Large-Scale Study of the Binding of 50 Type II Inhibitors to 348 Kinases: The Role of Protein Reorganization.

Journal of medicinal chemistry·2026
Same author

Evaluating Multiconfigurational Trials for Accurate Phaseless Auxiliary-Field Quantum Monte Carlo on 3d Transition Metal Complexes.

Journal of chemical theory and computation·2026
Same author

An Accurate Charge-Aware Machine-Learning Interatomic Potential for the Reduction of Li-Ion Battery Electrolytes in Solution.

Journal of chemical theory and computation·2026
Same author

Results of a large scale study of the binding of 50 type II inhibitors to 348 kinases: The role of protein reorganization.

bioRxiv : the preprint server for biology·2026
Same author

Glide WS: Methodology and Initial Assessment of Performance for Docking Accuracy and Virtual Screening.

Journal of chemical theory and computation·2025

La comprensión de la unión de oxígeno (O(2)) a la hemeritrina es crucial. Los métodos computacionales revelan que las interacciones de proteínas, incluidas las fuerzas de van der Waals y la unión de hidrógeno, son clave para estabilizar la unión de O ((2)) en el centro del diirón.

Área de la Ciencia:

  • Química biofísica y bioquímica.
  • Biología computacional Biología computacional.
  • Interacciones proteína-ligando.

Sus antecedentes:

  • La hemeritrina es una proteína que se une al oxígeno y es crucial para la respiración en algunos invertebrados.
  • Comprender los mecanismos moleculares de la unión del oxígeno es esencial para descifrar la función de las proteínas.

Objetivo del estudio:

  • Para aclarar las contribuciones energéticas que rigen la unión reversible del dioxígeno (O) a la hemeritrina.
  • Para modelar con precisión la unión O(2) utilizando técnicas computacionales avanzadas.

Principales métodos:

  • Se emplearon métodos químicos cuánticos convencionales combinados con un enfoque mixto mecánico cuántico / mecánico molecular (QM / MM) (QSite).
  • Centrado en el sitio activo de diirón con puente de carboxilato dentro de la hemeritrina.

Videos de Experimentos Relacionados

  • Componentes energéticos calculados de la unión O{\displaystyle O}

    • Principales resultados:

    • Una descripción química cuántica precisa del sitio activo y los efectos del entorno de las proteínas son esenciales para modelar la reversibilidad de O.
    • Las principales contribuciones estabilizadoras incluyen las interacciones de van der Waals y el enlace de hidrógeno mejorado.
    • Se encontró que la energía de la cepa proteica era insignificante.

    Conclusiones:

    • El estudio modela con precisión O(2) que se une a la hemeritrina, con una energía libre calculada que se alinea bien con los datos experimentales.
    • El entorno proteico estabiliza significativamente la unión de dioxígeno a través de interacciones no covalentes específicas.
    • Los métodos QM/MM proporcionan una poderosa herramienta para el estudio de los sitios activos de las metaloproteínas.