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Dentro del poliomavirus a una resolución de 25 A.

J P Griffith1, D L Griffith, I Rayment

  • 1Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center, Brandeis University, Waltham, Massachusetts 02254.

Nature
|February 13, 1992
PubMed
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Las cápsidas y viriones del poliomavirus se cristalizan de manera idéntica. Los mapas de densidad de electrones revelan moléculas VP2 y VP3 dentro de la cápside, lo que podría guiar su ensamblaje en el núcleo de la nucleohistona.

Área de la Ciencia:

  • Biología estructural Biología estructural.
  • Virología Virología.
  • La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

  • Las cápsidas del poliomavirus son estructuras icosaédricas compuestas de pentámeros del VP1.
  • La disposición precisa y los componentes internos de los viriones del poliomavirus aún no se comprenden por completo.

Objetivo del estudio:

  • Determinar la estructura interna del virión del poliomavirus mediante difracción de rayos X.
  • Para identificar la ubicación y el papel potencial de las proteínas virales internas (VP2 y VP3).

Principales métodos:

  • Diferencia Análisis de Fourier de los datos de difracción de rayos X a una resolución de 25 Å.
  • Cristalización de las cápsidas vacías del poliomavirus y viriones completos.
  • Análisis del autoensamblaje del VP1.1 recombinante purificado.

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Principales resultados:

  • Cristalización isomorfa de cápsidas vacías y viriones completos.
  • Mapa de densidad de electrones que revela 72 puntas que se extienden desde el núcleo hasta las cavidades de pentámero VP1.
  • Identificación de estas puntas con las moléculas VP2 y VP3.

Conclusiones:

  • Las moléculas VP2 y VP3 se encuentran dentro de la cápside del poliomavirus, interactuando con los pentámeres VP1.
  • Estas proteínas internas pueden desempeñar un papel en guiar el ensamblaje de la cápside hacia el núcleo de la nucleohistona.
  • El núcleo en sí mismo no muestra ningún orden regular en el mapa de densidad de electrones.