Modulación de la dimerización de una proteína antiterminadora transcripcional mediante fosforilación

Área de la Ciencia:

• Microbiología Microbiología.
• Biología Molecular Biología Molecular
• Regulación genética Reglamento genético.

Sus antecedentes:

• El operón bgl en Escherichia coli está regulado por la proteína antiterminadora transcripcional BglG.
• Se sabe que la actividad de BglG está modulada por su estado de fosforilación, lo que afecta a la terminación de la transcripción.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar los estados estructurales y funcionales de la proteína BglG.
• Investigar el papel de la fosforilación en la regulación del estado dimérico y la actividad transcripcional de BglG.

Principales métodos:

• Electroforesis en gel de poliacrilamida nativa para evaluar el estado oligomérico de BglG.
• Construcción y análisis de una quimera lambda represor-BglG para estudiar la dimerización y la función in vivo.
• Ensayos enzimáticos que incluyen BglG quinasa (BglF) para estudiar los efectos de fosforilación/desfosforilación.

Principales resultados:

• BglG existe como un dimero activo en su estado no fosforilado y un monómero inactivo cuando se fosforila.
• Sólo el dimero BglG no fosforilado se une al ARN diana.
• Una quimera lambda-BglG demostró la capacidad de BglG para dimerizar in vivo y reprimir la expresión génica.
• La fosforilación mediada por BglF inactivó la quimera lambda-BglG, un efecto revertido por la desfosforilación.

Conclusiones:

• La fosforilación y desfosforilación de BglG regulan directamente su actividad controlando su transición entre los estados monoméricos y diméricos.
• El estado dimérico del BglG no fosforilado es esencial para su función como antiterminador transcripcional.
• Este estudio revela un nuevo mecanismo de regulación génica a través del control dependiente de la fosforilación de la dimerización de las proteínas.