Una investigación de la teoría funcional de la densidad sobre el enlace Fe-N-O en proteínas hemo y sistemas modelo

Área de la Ciencia:

• Química computacional es la química computacional.
• La biofísica es la biofísica.
• La mecánica cuántica es la mecánica cuántica.

Sus antecedentes:

• Los complejos de nitrosilo-hemo son cruciales en los sistemas biológicos.
• La determinación precisa de la geometría del hierro-nitrosilo es vital para comprender la función de las proteínas.
• Los métodos computacionales anteriores tenían limitaciones en la predicción de estas geometrías.

Objetivo del estudio:

• Para realizar cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT) para la división cuádrupolar de Mössbauer y los desplazamientos isoméricos en compuestos modelo de NO hemo.
• Para calcular los parámetros de Mössbauer y las constantes de acoplamiento hiperfino de resonancia paramagnética de electrones (EPR) para un modelo de Fe (II) (NO) (imidazol) complejo.
• Determinar la longitud de enlace Fe-NO y el ángulo de enlace Fe-NO más probables en la hemoglobina de nitrosilo utilizando un enfoque de superficie Z.

Principales métodos:

• Cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT).
• Mössbauer división cuádrupola y cálculos de desplazamiento isomérico.
• Cálculos de la constante de acoplamiento hiperfino de resonancia paramagnética de electrones (EPR).
• Cálculos de la superficie de la propiedad y de la superficie Z para determinar las probabilidades de la geometría de los enlaces.

Principales resultados:

• Los cálculos de DFT mostraron una buena concordancia entre los datos teóricos y experimentales de Mössbauer para los modelos hemo NO.
• El enfoque de superficie Z arrojó una longitud de enlace Fe-NO más probable de 1,79 Å y un ángulo de enlace Fe-NO de 136 ° 137 ° para la hemoglobina de nitrosilo.
• Las geometrías calculadas para los complejos enlazados por hidrógeno fueron consistentes con las encontradas en las proteínas.
• Se descubrió que los ángulos de Fe-N-O muy doblados o las longitudes de enlace Fe-NO muy largas son energéticamente desfavorables en las proteínas.

Conclusiones:

• La espectroscopia de Mössbauer y las constantes de acoplamiento hiperfino EPR se pueden calcular con precisión para los sistemas de nitrosilo hemo.
• El enfoque computacional permite la determinación precisa de las geometrías Fe-N-O en las metaloproteínas.
• El método de superficie Z es aplicable tanto a las proteínas diamagnéticas (CO) como a las paramagnéticas (NO) del hemo.
• Las geometrías de unión metal-ligando en las proteínas se parecen mucho a las observadas en los sistemas modelo.