Papel del disolvente en la determinación de las preferencias conformacionales del dipeptido de alanina en agua

Área de la Ciencia:

• La biofísica es la biofísica.
• Química computacional es la química computacional.
• La dinámica molecular es la dinámica molecular.

Sus antecedentes:

• Los estudios espectroscópicos sugieren que los péptidos de alanina cortos favorecen las conformaciones de hélice de poliprolina II (P(II)) en el agua.
• Se pensaba que esta preferencia se debía a las favorables interacciones péptido-solvente, específicamente los puentes de agua.

Objetivo del estudio:

• Para analizar explícitamente la estructura de hidratación y la termodinámica de los conformadores del dipéptido de alanina.
• Investigar el papel de las interacciones péptido-solvente en la determinación de la preferencia de la hélice P (II).

Principales métodos:

• Simulaciones de Monte Carlo en el conjunto canónico.
• Se utilizaron parámetros OPLS de todos los átomos para el dipeptido de alanina y el modelo TIP5P para el agua.
• Se analizaron 16 conformadores de baja energía de N-acetilalanina-N'-metilamida en agua líquida.

Principales resultados:

• El número de moléculas de agua enlazadas con hidrógeno no tuvo impacto en la termodinámica de solvación.
• La termodinámica de disolución está determinada por el trabajo requerido para la hidratación completa.
• Las favorables interacciones péptido-solvente favorecen las conformaciones compactas, no las geometrías tipo P (II).

Conclusiones:

• La preferencia experimentalmente observada para el P (II) no se debe a las interacciones directas péptido-agua.
• Las moléculas de agua ayudan a revelar las preferencias conformacionales intrínsecas impulsadas por la minimización de los conflictos estéricos intrapeptídicos.