Los estados de oxidación del níquel del cofactor F(430) en la metil-coenzima M reductasa

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Química bioorgánica Química bioorgánica.
• La espectroscopia es una técnica de espectroscopia.

Sus antecedentes:

• La metil-coenzima M reductasa (MCR) contiene el cofactor níquel-porfinoide F430, crucial para la biosíntesis del metano.
• El ciclo catalítico involucra varios estados redox de F430, incluyendo ox1-silencioso, red1 y ox1.1.
• Los modelos anteriores proponían ox1 como una especie de Ni (I), un precursor del estado rojo reactivo.

Objetivo del estudio:

• Reevaluar la estructura electrónica del estado ox1 del cofactor F430 en MCR.
• Desafiar el modelo predominante de Ni (I) para el estado de ox1.
• Proponer un modelo alternativo para el estado ox1 consistente con los datos experimentales y computacionales.

Principales métodos:

• Espectroscopia de dicroísmo magnético circular (MCD), incluidas las mediciones de temperatura variable y de campo variable.
• Teoría funcional de densidad (DFT) y cálculos de DFT dependientes del tiempo (TD-DFT).
• Análisis de EPR y espectros electrónicos en conjunto con pruebas bioquímicas.

Principales resultados:

• Los datos experimentales de MCD y absorción indican fuertemente que el estado de ox1 es Ni (II), no Ni (I).
• Los cálculos de DFT/TD-DFT apoyan la formación de un radical aniónico de hidrocorfina tras la reducción de ox1-silente, no de un centro Ni (I).
• Un modelo revisado propone que ox1 involucra un ion Ni (II) acoplado a un radical tiilo derivado de la coenzima M.

Conclusiones:

• El estado ox1 de F430 en MCR es una especie de Ni (II), lo que contradice las asignaciones anteriores de Ni (I).
• El modelo propuesto de Ni (II) / tiolato explica las propiedades espectrales observadas y la necesidad de reducción de ox1 al estado rojo1.
• Este trabajo refina la comprensión del mecanismo catalítico de MCR y los estados redox del cofactor F430.