Los péptidos alfa helicoidales no están protonados en el extremo N en la fase gaseosa

Área de la Ciencia:

• Química computacional es la química computacional.
• La biofísica es la biofísica.
• La estructura de las proteínas es la estructura de las proteínas.

Sus antecedentes:

• Las hélices alfa son estructuras secundarias de proteínas fundamentales.
• Comprender el comportamiento de las hélices alfa en diferentes condiciones es vital para el plegamiento y la función de las proteínas.
• Los sitios de protonación pueden afectar significativamente la estabilidad de los péptidos y las proteínas.

Objetivo del estudio:

• Para investigar los sitios preferidos de la protonación en péptidos alfa helicoidales cortos.
• Para determinar el impacto de la ubicación de la protonación en la estabilidad y estructura de la hélice alfa.
• Explorar las implicaciones de estos hallazgos para las hélices alfa dentro de los paquetes de proteínas.

Principales métodos:

• Se emplearon cálculos de la Teoría Funcional de Densidad (DFT) y AM1 ONIOM.
• Se utilizó el conjunto básico B3LY/D95** para los cálculos.
• El estudio se centró en los péptidos alaN con N = 14 y 17.

Principales resultados:

• La protonación se produce preferentemente en los grupos carboxilo (COOH) y carbonilo (C = O) cerca del extremo carboxilo.
• La protonación en el extremo del aminoácido conduce al desenmarañamiento helicoidal local.
• La preferencia por la protonación carboxilo-terminal aumenta con la longitud del péptido (N).
• La hidratación favorece las estructuras N-protonadas, pero exacerba el desenmarañamiento.

Conclusiones:

• El extremo carboxilo de las hélices alfa es más susceptible a la protonación que el extremo amino.
• El desenmarañamiento helicoidal local está asociado con la protonación N-terminal.
• Los hallazgos sugieren que los grupos C = O en los extremos de las hélices alfa en los haces de proteínas pueden protonarse fácilmente debido a la hidratación limitada.