Fusarium solani cutinasa es una enzima lipolítica con una serina catalítica accesible para el disolvente

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• Enzimología Enzimología.

Sus antecedentes:

• Las lipasas son esterasas activadas en las interfaces lípido-agua debido a una tapa hidrofóbica que cubre el sitio catalítico.
• La cutinasa de Fusarium solani pisi degrada la cutina de las plantas e hidroliza los triglicéridos, que difieren de las lipasas por carecer de activación interfacial.
• Las cutinasas exhiben actividad tanto en los triglicéridos solubles como en los emulsionados, posicionándolos como un enlace entre las esterasas y las lipasas.

Objetivo del estudio:

• Para determinar la estructura tridimensional de la Fusarium solani pisi cutinase. recombinante en su estructura tridimensional para determinar la estructura tridimensional de Fusarium solani pisi cutinase. recombinante en su estructura tridimensional para determinar la estructura tridimensional de Fusarium solani pisi cutinase.
• Aclarar la base estructural de las propiedades enzimáticas únicas de la cutinasa, en particular su falta de activación interfacial.

Principales métodos:

• La expresión de la cutinasa recombinante en Escherichia coli.
• Determinación de la estructura tridimensional de la enzima cutinasa.

Principales resultados:

• Se aclaró la estructura tridimensional de Fusarium solani pisi cutinase, revelando un pliegue de proteína alfa-beta.
• El sitio activo comprende la tríada catalítica Ser 120, His 188 y Asp 175.
• Lo más importante es que el residuo de serina catalítica está expuesto al disolvente, no oculto por bucles superficiales.

Conclusiones:

• La accesibilidad estructural de la serina catalítica en la cutinasa explica su ausencia de activación interfacial.
• La estructura única de la cutinasa proporciona información sobre la evolución y la diversidad funcional de las lipasas y las esterasas.