Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Viral Structure00:56

Viral Structure

59.2K
Viruses are extraordinarily diverse in shape and size, but they all have several structural features in common. All viruses have a core that contains a DNA- or RNA-based genome. The core is surrounded by a protective coat of proteins called the capsid. The capsid is composed of subunits called capsomeres. The capsid and genome-containing core are together known as the nucleocapsid.
59.2K
Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

10.3K
Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
10.3K
Intracellular Movement of Viruses and Bacteria01:10

Intracellular Movement of Viruses and Bacteria

3.0K
Intracellular bacteria and viruses often comprise a group of highly infectious pathogens that can cause several diseases. Bacterial pathogens include those belonging to the genus Rickettsia responsible for conditions such as rocky mountain spotted fever and the Mediterranean spotted fever; Chlamydia, a genus responsible for a sexually transmitted disease; Coxiella burnetii, an agent responsible for Q fever. Viral pathogens include vaccinia—a poxvirus, and herpes simplex virus—a...
3.0K
Subviral Agents01:29

Subviral Agents

940
Subviral agents are infectious entities that resemble viruses but lack one or more viral components, such as a capsid or essential replication machinery. These agents include viroids, prions, and satellites, each possessing distinct structural and functional characteristics that influence their mode of infection and replication.Viroids are the simplest subviral agents, consisting of circular, single-stranded RNA molecules without a protein coat. They exclusively infect plants, relying entirely...
940
Influenza01:27

Influenza

101
Influenza is an acute, highly communicable viral disease that affects the respiratory tract and is responsible for seasonal epidemics worldwide. Influenza A is the most prevalent type associated with widespread outbreaks and is subtyped based on two surface glycoproteins: hemagglutinin (H) and neuraminidase (N), as in H1N1. These glycoproteins are essential for viral infectivity, transmission, and immune recognition. Transmission occurs primarily through respiratory droplets and contaminated...
101

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Multisite study: Predicting Lewy body disease using skin biopsy α-synuclein seed amplification assays.

Journal of neuropathology and experimental neurology·2026
Same author

Understanding the Phenotypic Heterogeneity Within the Sporadic Creutzfeldt-Jakob Disease MV1 Subtype.

Neuropathology and applied neurobiology·2026
Same author

Brain-Only Versus GI-Only Synucleinopathy: A Comprehensive Autopsy Study With Both IHC and SAA.

medRxiv : the preprint server for health sciences·2026
Same author

Differential patterns of central synucleinopathy and catecholaminergic abnormalities in Lewy body diseases and multiple system atrophy.

Parkinsonism & related disorders·2026
Same author

Correction to "Design of Tau Aggregation Inhibitors Using Iterative Machine Learning and a Polymorph-Specific Brain-Seeded Fibril Amplification Assay".

Journal of the American Chemical Society·2026
Same author

Classification of tauopathies from human brain homogenates through salt-modulated tau amplification.

Alzheimer's & dementia : the journal of the Alzheimer's Association·2026

Video Experimental Relacionado

Updated: May 5, 2026

Monitoring Immune Cells Trafficking Fluorescent Prion Rods Hours after Intraperitoneal Infection
09:22

Monitoring Immune Cells Trafficking Fluorescent Prion Rods Hours after Intraperitoneal Infection

Published on: November 20, 2010

11.1K

Las partículas de proteína priónica más infecciosas son las partículas de proteína priónica.

Jay R Silveira1, Gregory J Raymond, Andrew G Hughson

  • 1Laboratory of Persistent Viral Diseases, Rocky Mountain Laboratories, National Institute of Allergy and Infectious Diseases, National Institutes of Health, Hamilton, Montana 59840, USA.

Nature
|September 9, 2005
PubMed
Resumen

Los agregados de proteínas más pequeños, no las fibrillas grandes, son los principales impulsores de las encefalopatías espongiformes transmisibles (ETS). Las partículas no fibrilares que contienen PrP (res) muestran la mayor infectividad y potencial para causar enfermedades.

Más Videos Relacionados

Protein Misfolding Cyclic Amplification of Prions
10:12

Protein Misfolding Cyclic Amplification of Prions

Published on: November 7, 2012

18.8K
Investigating the Spreading and Toxicity of Prion-like Proteins Using the Metazoan Model Organism C. elegans
12:57

Investigating the Spreading and Toxicity of Prion-like Proteins Using the Metazoan Model Organism C. elegans

Published on: January 8, 2015

15.7K

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: May 5, 2026

Monitoring Immune Cells Trafficking Fluorescent Prion Rods Hours after Intraperitoneal Infection
09:22

Monitoring Immune Cells Trafficking Fluorescent Prion Rods Hours after Intraperitoneal Infection

Published on: November 20, 2010

11.1K
Protein Misfolding Cyclic Amplification of Prions
10:12

Protein Misfolding Cyclic Amplification of Prions

Published on: November 7, 2012

18.8K
Investigating the Spreading and Toxicity of Prion-like Proteins Using the Metazoan Model Organism C. elegans
12:57

Investigating the Spreading and Toxicity of Prion-like Proteins Using the Metazoan Model Organism C. elegans

Published on: January 8, 2015

15.7K

Área de la Ciencia:

  • La neurobiología es la neurobiología.
  • Enfermedades por mal plegamiento de las proteínas.
  • Biología del prión Biología del prión

Sus antecedentes:

  • Las enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson implican depósitos de proteínas anormales.
  • Las encefalopatías espongiformes transmisibles (ETS) se caracterizan por agregados de proteínas priónicas resistentes a la proteasa.
  • Las especies exactas que causan enfermedades (fibrillas vs. oligómeros) en las EET siguen siendo objeto de debate.

Objetivo del estudio:

  • Investigar la relación entre el tamaño de los agregados de PrP (res) y su infectividad y actividad de conversión.
  • Determinar si los oligómeros más pequeños o las fibrillas más grandes son la causa principal de la patogénesis de las EET.
  • Para caracterizar el rango de tamaño específico de los agregados PrP (res) responsables de la transmisión de EET.

Principales métodos:

  • Desagregación parcial de los agregados de PrP (res).
  • Fraccionamiento del tamaño de los agregados de PrP (res) utilizando cromatografía.
  • Análisis del tamaño del agregado, la infectividad y la actividad de conversión de proteínas utilizando la dispersión de la luz y la electroforesis en gel no desnaturalizante.

Principales resultados:

  • La infectividad y la actividad de conversión alcanzaron su punto máximo en partículas de PrP no fibrilares de 17-27 nm (300-600 kDa).
  • Las fibrillas grandes mostraron una actividad sustancialmente menor en comparación con estas partículas más pequeñas.
  • Los oligómeros compuestos de menos o igual a 5 moléculas de PrP no exhiben prácticamente ninguna infectividad o actividad de conversión.

Conclusiones:

  • Las partículas de PrP no fibrilares, equivalentes a 14-28 moléculas de proteína, son los iniciadores más potentes de la enfermedad por EET.
  • Estos hallazgos desafían la noción de que las grandes fibrillas amiloides son las únicas o principales culpables en la patogénesis de las EET.
  • El estudio identifica tamaños de agregados específicos como objetivos clave para comprender y potencialmente tratar las enfermedades priónicas.