Caracterización de la actividad de unión de ribosomas en el retículo endoplasmático

Área de la Ciencia:

• Biología celular Biología celular.
• Biología Molecular Biología Molecular
• Bioquímica de las proteínas Bioquímica de las proteínas

Sus antecedentes:

• Las membranas del retículo endoplasmático (RER) áspero de las células de mamíferos poseen sitios específicos para la unión del ribosoma.
• Anteriormente se propuso que una proteína cargada negativamente de 180 kDa, ERp180, fuera el receptor del ribosoma RER.

Objetivo del estudio:

• Para reevaluar la identidad del receptor de ribosoma del retículo endoplasmático en bruto.
• Para determinar si ERp180 funciona como el receptor del ribosoma RER.

Principales métodos:

• Solubilización de la actividad de unión de ribosomas de las membranas RER.
• Fraccionamiento bioquímico y caracterización de las proteínas solubilizadas.
• Análisis de cofraccionamiento de la actividad de unión ribosómica y ERp180.0.

Principales resultados:

• La actividad del sitio de unión al ribosoma se solubilizó cuantitativamente desde las membranas de RER.
• La actividad de unión de ribosomas solubilizada no se cofraccionó con la proteína ERp180.
• Se encontró que la actividad de unión a los ribosomas estaba asociada con una proteína más pequeña y cargada positivamente.

Conclusiones:

• ERp180 no es el receptor primario de ribosomas del retículo endoplasmático áspero.
• El receptor del ribosoma RER es una proteína distinta, más pequeña y cargada positivamente.