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Termination of Translation01:44

Termination of Translation

The large ribosomal subunit has several important structures essential to translation. These include the peptidyl transferase center (PTC) - which is the site where the peptide bond is formed - and a large, internal, water-filled tube through which the nascent polypeptide moves. This latter structure is called the Peptide Exit Tunnel, and it begins at the PTC and spans the body of the large ribosomal subunit. During translation, as the nascent polypeptide chain is synthesized, it passes through...
Protein Folding01:25

Protein Folding

Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Folding01:22

Protein Folding

Overview
Protein Folding01:22

Protein Folding

Overview
Protein Organization01:13

Protein Organization

Overview
Protein Organization01:24

Protein Organization

Proteins are polymers of amino acid residues. They are versatile and responsible for different cellular functions, including DNA replication, molecular transport, catalysis, and structural support. Proteins have a hierarchical structure comprising at least three levels of organization: primary, secondary, and tertiary structure. Some large proteins have a quaternary structure where individual protein subunits are linked together.
The primary structure of a protein is its amino acid sequence.

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La cinética de la formación del bucle de extremo a extremo frente al bucle interior en cadenas polipeptídicas

Beat Fierz1, Thomas Kiefhaber

  • 1Division of Biophysical Chemistry, Biozentrum der Universität Basel, Klingelbergstrasse 70, CH-4056 Basel, Switzerland.

Journal of the American Chemical Society
|January 18, 2007
PubMed
Resumen

La cinética de plegamiento de las proteínas difiere para los tipos de bucles. Los bucles interiores (tipo II y III) se forman más lentamente que los bucles de extremo a extremo (tipo I) debido a la reducción de la flexibilidad interna, lo que afecta la formación de la estructura de la proteína.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Biología Molecular Biología Molecular
  • Química Física es la química física.

Sus antecedentes:

  • El plegamiento de las proteínas implica interacciones intramoleculares y la formación de bucles.
  • Estudios anteriores se centraron en la formación de bucles finales, pero los contactos internos son cruciales.
  • Comprender la cinética de la formación de bucles es clave para los mecanismos de plegamiento de las proteínas.

Objetivo del estudio:

  • Para comparar la cinética de diferentes tipos de formación de bucles durante el plegamiento de las proteínas.
  • Para investigar la influencia de la posición del bucle (de extremo a extremo, de extremo a interior, de interior a interior) en las tasas de plegado.
  • Para aclarar el papel de la flexibilidad de la cadena interna y las interacciones de disolventes en la formación de bucles.

Principales métodos:

  • Utilizó la transferencia de energía triplete-triplete (xantona a naftilalanina) para medir la cinética de la formación del bucle.
  • Comparación de la cinética de los bucles tipo I (de extremo a extremo), tipo II (de extremo a interior) y tipo III (de interior a interior).
  • Analizó el efecto del tamaño del bucle, la secuencia de aminoácidos y las dimensiones de la cadena en las constantes de velocidad.

Principales resultados:

  • La formación de bucles tipo II y tipo III es significativamente más lenta que los bucles tipo I de tamaño y secuencia comparables.
  • La tasa de formación del bucle tipo II disminuye con el aumento de las dimensiones de la cadena, volviéndose ~ 2,5 veces más lenta que el tipo I.
  • La formación de bucles tipo III es ~1.7 veces más lenta que el tipo II, lo que indica movimientos de cadena acoplada.

Conclusiones:

  • Las diferencias en la cinética de la formación de bucles se atribuyen principalmente a las variaciones en la flexibilidad de la cadena polipeptídica interna.
  • Las interacciones de disolventes influyen en la formación de bucles, pero no explican las diferencias cinéticas observadas entre los tipos de bucles.
  • La flexibilidad de la cadena interna dicta las distintas dinámicas de plegado de las diferentes posiciones del lazo.