El control redox dirigido por protones de la activación del enlace O-O mediante modelos de hidroperoxidasa hemo

Área de la Ciencia:

• Química bioorgánica Química bioorgánica.
• Química organometálica Química orgánica de los metales.
• La catálisis es la catálisis.

Sus antecedentes:

• Los complejos de metaloporfirina de Hangman modelan los entornos de coordinación secundaria del cofactor hemo en las enzimas hidroperoxidasa.
• Estos complejos cuentan con un grupo ácido-base colocado sobre un centro metálico redox-activo.

Objetivo del estudio:

• Para investigar la influencia de un grupo donante de protones en la activación de enlaces O-O en complejos de metaloporfirina Hangman.
• Para modelar el efecto de "atracción" observado en los sistemas enzimáticos naturales.

Principales métodos:

• Se emplearon investigaciones cinéticas de flujo detenido.
• Se estudiaron las reacciones de los complejos de hierro Hangman con diferentes grupos funcionales (ácido vs. éster metílico) y peroxiacidos a bajas temperaturas.

Principales resultados:

• Se generaron sitios activos Fe=O de alta valencia en complejos de Hangman con grupos funcionales de ácido y éster metílico.
• Las reacciones con los complejos de Hangman de éster metílico produjeron productos tanto de heterólisis O-O (Compuesto I) como de homólisis (Compuesto II).
• Las reacciones con el complejo ácido Hangman producen exclusivamente productos de heterólisis, inhibiendo la escisión de los enlaces homolíticos O-O.

Conclusiones:

• El control de protones dicta la especificidad redox (2e- heterólisis frente a 1e- homólisis) de la activación del enlace O-O.
• Esta selectividad destaca el rendimiento catalítico de los complejos de metaloporfirina de Hangman.
• Proporciona puntos de referencia para la utilización de reacciones multielectrónicas acopladas a protones en la catálisis.