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Leaky Scanning02:28

Leaky Scanning

During most eukaryotic translation processes, the small 40S ribosome subunit scans an mRNA from its 5' end until it encounters the first start AUG codon. The large 60S ribosomal subunit then joins the smaller one to initiate protein synthesis. The location of the translation initiation is largely determined by the nucleotides near the start codon as there may be multiple translation initiation sites present on the mRNA.  Marilyn Kozak discovered that the sequence RCCAUGG (where R stands for...
Assembly of Signaling Complexes01:30

Assembly of Signaling Complexes

Multiprotein signaling complexes are formed in a dynamic process involving protein-protein interactions at the cytoplasmic domain of transmembrane receptors or enzymatic and non-enzymatic proteins associated with the receptor. These complexes ensure the activation and propagation of intracellular signals that regulate cell functions.
Interaction domains in cell signaling
Interaction domains recognize exposed features of their binding partners containing post-translationally modified sequences,...
Structure of Cadherins01:25

Structure of Cadherins

The cadherins were one of the first cell adhesion molecules discovered; the term “cadherins”   is based on their calcium-dependent adhering properties. The first cadherins discovered on the epithelial, neuronal, and placental cells were named E-cadherin, P-cadherin, and N-cadherin, respectively. These classical cadherins share sequence and structural similarities. Other cadherins, including those involved in cell signaling, are grouped into non-classical cadherins. This diversity of cadherins...

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Bases estructurales de la especificidad de la isoforma Dscam.

Rob Meijers1, Roland Puettmann-Holgado, Georgios Skiniotis

  • 1Department of Medical Oncology, Dana-Farber Cancer Institute, Boston, Massachusetts 02115, USA.

Nature
|August 28, 2007
PubMed
Resumen

El gen de la molécula de adhesión celular del síndrome de Down (Dscam) genera diversos receptores para el cableado neuronal. Las regiones variables en las isoformas Dscam dictan la especificidad de unión homofílica a través de interacciones específicas de péptidos.

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Área de la Ciencia:

  • Biología Molecular Biología Molecular
  • La neurociencia es la neurociencia.
  • Inmunología Inmunología.

Sus antecedentes:

  • El gen de la molécula de adhesión celular del síndrome de Down (Dscam) produce numerosos receptores de superficie celular.
  • Estos receptores son cruciales para el cableado neuronal y las respuestas inmunes, ofreciendo especificidad de reconocimiento.
  • El empalme alternativo de Dscam genera variabilidad de secuencia en los ecto-dominios de inmunoglobulina (D2, D3, D7).

Objetivo del estudio:

  • Para aclarar la base estructural del reconocimiento de isoformas Dscam.
  • Investigar el papel de los dominios variables en la especificidad de la unión homofílica.

Principales métodos:

  • Cristalografía de rayos X para determinar las estructuras de las isoformas Dscam (D1-D4).
  • Mutagenesis guiada por la estructura y experimentos de intercambio de segmentos de péptidos.
  • Análisis filogenético de las secuencias Dscam.

Principales resultados:

  • Dos distintas isoformas de Dscam adoptan una configuración en forma de herradura.
  • Los residuos variables en D2 y D3 forman dos epítopos superficiales independientes (I y II).
  • Las isoformas de Dscam homo-dimerizan a través de interacciones específicas que involucran el epítopo I, con segmentos péptidos variables que confieren especificidad.

Conclusiones:

  • El epítopo I, caracterizado por residuos variables complementarios, es esencial para la especificidad de unión homofílica de Dscam.
  • El análisis filogenético apoya una fuerte selección para las secuencias de péptidos coincidentes en el epítopo I.
  • La especificidad de unión homofílica de Dscam está impulsada por la complementariedad de péptidos dentro del epítopo I.