Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Applications Of NMR In Biology01:25

Applications Of NMR In Biology

Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy is a very valuable analytical technique for researchers. It has been used for more than 50 years as an analytical tool. F. Bloch and E. Purcell formulated NMR in 1946 and won the 1952 Nobel Prize in Physics  for their work. Biological macromolecules such as proteins, nucleic acids, lipids, and organic molecules including pharmaceutical compounds, can be studied using this versatile tool that exploits the magnetic properties of certain nuclei.
The...
Other Nuclides: 31P, 19F, 15N NMR01:16

Other Nuclides: 31P, 19F, 15N NMR

Many organic, inorganic, and biological molecules contain spin-half nuclei such as nitrogen-15, fluorine-19, and phosphorus-31. As a result, NMR studies of these nuclei have found extensive applications in chemical and biological research.
While fluorine-19 and phosphorous-31 have high natural abundances (100%) and positive gyromagnetic ratios, nitrogen-15 has a low natural abundance and a negative gyromagnetic ratio. However, nitrogen-15 is still preferred over nitrogen-14 (which has a high...
2D NMR: Heteronuclear Single-Quantum Correlation Spectroscopy (HSQC)01:19

2D NMR: Heteronuclear Single-Quantum Correlation Spectroscopy (HSQC)

Heteronuclear single-quantum correlation spectroscopy (HSQC) is a 2D NMR technique that reveals one-bond correlations between hydrogen and a heteronucleus. The HSQC experiment is similar to the heteronuclear correlation experiment (HETCOR) but is more sensitive. In the HSQC spectrum, the proton chemical shift is plotted on the horizontal F2 axis, while the 13C chemical shift is plotted on the vertical F1 axis. The corresponding proton and 13C spectra are also shown. The HSQC contour plot does...
Chemical Shift: Internal References and Solvent Effects01:17

Chemical Shift: Internal References and Solvent Effects

In an NMR sample, precise measurement of the absolute absorption frequencies of nuclei is difficult. A standard internal reference compound is added, and the frequency difference between the reference signal and sample signals is measured.
The internal reference compound generally used in NMR spectroscopy is tetramethylsilane (TMS). TMS is preferred because it is chemically inert, soluble in NMR solvents, and easily removable. Also, the highly shielded methyl protons in TMS yield an intense...
2D NMR: Overview of Heteronuclear Correlation Techniques01:18

2D NMR: Overview of Heteronuclear Correlation Techniques

Heteronuclear correlation spectroscopy is an analytical technique that investigates the coupling between different types of nuclei, often a proton and an X-nucleus, such as carbon-13 or nitrogen-15. This method is commonly used in nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy to gain insights into complex chemical compounds' structural and compositional aspects. A typical heteronuclear correlation spectrum displays X-nucleus chemical shifts on one axis and a proton spectrum on the other axis.
2D NMR: Overview of Homonuclear Correlation Techniques01:16

2D NMR: Overview of Homonuclear Correlation Techniques

Homonuclear correlation spectroscopy (COSY) is a powerful technique used in Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy to study the correlations between nuclei of the same type within a molecule. It provides information about scalar couplings between adjacent nuclei, which helps determine connectivity and structural information. There are several COSY variants, each with its unique strengths and experimental parameters.
COSY90 is the standard two-dimensional (2D) COSY experiment that...

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Modulation of Homer1 EVH1 domain internal dynamics by putative autism-associated mutations.

FEBS letters·2026
Same author

Moving NMR infrastructures to remote access capabilities.

Progress in nuclear magnetic resonance spectroscopy·2026
Same author

<i>N</i>-(ω-Guanidinoalkyl)amides of Eremomycin: New Type of Glycopeptides with High Potency against Planktonic Forms and Biofilms of Resistant Bacteria.

ACS infectious diseases·2026
Same author

A Fluorescent Protein-Tagged Scorpion Toxin with Picomolar Affinity for the Kv1.3 K <b><sup>+</sup></b> Channel.

ACS omega·2026
Same author

Structural Modeling and Dynamics of the Full-Length Homer1 Multimer.

Proteins·2025
Same author

Transcriptome changes of fission yeast cells exposed to fumonisin B1 or co-cultured with Fusarium verticillioides.

Applied microbiology and biotechnology·2025

Video Experimental Relacionado

Updated: Jul 12, 2026

NMR-Based Fragment Screening in a Minimum Sample but Maximum Automation Mode
09:19

NMR-Based Fragment Screening in a Minimum Sample but Maximum Automation Mode

Published on: June 4, 2021

Reconocimiento y cribado molecular utilizando un método de RMN de ETS selectivo en grupos de 15N.

Katalin E Kövér1, Patrick Groves, Jesús Jiménez-Barbero

  • 1Department of Inorganic and Analytical Chemistry, Centre of Arts, Humanities and Sciences, University of Debrecen, Egyetem tér 1, H-4010 Debrecen, Hungary. kover@tigris.unideb.hu

Journal of the American Chemical Society
|August 29, 2007
PubMed
Resumen

Un nuevo experimento de diferencia de transferencia de saturación (STD, por sus siglas en inglés) utiliza moléculas etiquetadas con (15) N para obtener espectros limpios y libres de artefactos. Este método simplifica la detección de ligandos y el estudio de las interacciones moleculares, incluso con señales superpuestas.

Más Videos Relacionados

Disentangling Glycan-Protein Interactions: Nuclear Magnetic Resonance (NMR) to the Rescue
07:40

Disentangling Glycan-Protein Interactions: Nuclear Magnetic Resonance (NMR) to the Rescue

Published on: May 17, 2024

Exploring Protein-Glycan Interactions: Advances in Nuclear Magnetic Resonance
10:07

Exploring Protein-Glycan Interactions: Advances in Nuclear Magnetic Resonance

Published on: August 26, 2025

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: Jul 12, 2026

NMR-Based Fragment Screening in a Minimum Sample but Maximum Automation Mode
09:19

NMR-Based Fragment Screening in a Minimum Sample but Maximum Automation Mode

Published on: June 4, 2021

Disentangling Glycan-Protein Interactions: Nuclear Magnetic Resonance (NMR) to the Rescue
07:40

Disentangling Glycan-Protein Interactions: Nuclear Magnetic Resonance (NMR) to the Rescue

Published on: May 17, 2024

Exploring Protein-Glycan Interactions: Advances in Nuclear Magnetic Resonance
10:07

Exploring Protein-Glycan Interactions: Advances in Nuclear Magnetic Resonance

Published on: August 26, 2025

Área de la Ciencia:

  • Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear (RMN)
  • Biología Química Biología química.
  • La biofísica es la biofísica.

Sus antecedentes:

  • Los experimentos de RMN con diferencia de transferencia de saturación estándar (STD) pueden ser difíciles de optimizar, especialmente cuando las señales de protones huésped y huésped se superponen.
  • Lograr espectros limpios a menudo requiere una extensa sintonización de parámetros y experimentos de control.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar un nuevo experimento de RMN de diferencia de transferencia de saturación (STD) libre de artefactos para estudiar las interacciones intermoleculares.
  • Para simplificar la detección y el análisis de ligandos en sistemas biológicos complejos.

Principales métodos:

  • Se empleó un método de saturación selectiva de grupo (GS) utilizando un tren de pulsos BIRD para saturar selectivamente los protones de amida en anfitriones etiquetados con (15) N.
  • Se utilizó la espectroscopia diferencial mediante la conmutación de la frecuencia portadora (15) N para cancelar la saturación de protones de fondo residual.
  • El experimento fue validado utilizando un antibiótico glicopéptido (eremomicina dimérica) y un sistema modelo de péptido análogo de pared celular (N-Ac-D-Ala).

Principales resultados:

  • El nuevo experimento (15)N-GS STD logró con éxito la saturación selectiva de protones de amida.
  • Se obtuvieron espectros de ETS limpios y libres de artefactos sin complejos experimentos de optimización o control.
  • El método resolvió efectivamente la superposición de señales de (1) H de anfitrión y invitado en el sistema modelo.

Conclusiones:

  • El experimento (15)N-GS STD ofrece un enfoque robusto y simplificado para estudiar las interacciones intermoleculares.
  • Esta técnica es altamente aplicable para el cribado de ligandos contra proteínas, incluso sin una frecuencia de resonancia en línea limpia o una biblioteca de ligandos definida.
  • El método desarrollado supera las limitaciones de la RMN estándar de ETS, permitiendo aplicaciones más amplias en biología química.