El inhibidor mitótico de la levadura de fisión p107wee1 es un inhibidor de la tirosina/serina quinasa
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1Department of Molecular Biology, Research Institute of Scripps Clinic, La Jolla, California 92037.
Nature
|February 28, 1991
Resumen
El producto del gen wee1+ de la levadura de fisión regula la entrada en la mitosis. Esta nueva proteína quinasa fosforila tanto los residuos de serina como de tirosina, lo que representa una nueva clase de quinasa.
Área de la Ciencia:
- Biología celular Biología celular.
- Biología Molecular Biología Molecular
- La bioquímica es la bioquímica.
Sus antecedentes:
- El producto del gen wee1+ de la levadura de fisión (p107wee1) es un conocido regulador negativo de la entrada mitótica.
- La región C-terminal de p107wee1 exhibe similitud con las serina/treonina proteína quinasas.
Objetivo del estudio:
- Para investigar la actividad de la quinasa del producto del gen wee1+ de la levadura de fisión.
- Para caracterizar la especificidad del sustrato y las propiedades de la proteína quinasa p107wee1.
Principales métodos:
- Ensayos de quinasa del complejo inmune utilizando p107wee1.1.
- Fosforilación del sustrato exógeno (angiotensina II).
- Mutagénesis dirigida al sitio del dominio de unión al ATP.
- Caracterización biofísica (filtración por gel, centrifugación por gradiente de densidad).
Principales resultados:
- p107wee1 complejos inmunológicos fosforilan p107wee1 en los residuos de serina y tirosina.
- p107wee1 también fosforila un sustrato exógeno, la angiotensina II, en la tirosina.
- La actividad de la quinasa es inherente a p107wee1, confirmada en sistemas heterólogos y abolida por mutación en el dominio de unión al ATP.
- p107wee1 se comporta como un monómero asimétrico (Mr 114K).
Conclusiones:
- El producto del gen wee1+ representa una nueva clase de proteína quinasa.
- Esta quinasa posee una doble especificidad, fosforilando tanto los residuos de serina como los de tirosina.