Cursos estereoquímicos opuestos para las reducciones de alquenos mediadas por enzimas de un par de sustratos...

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Enzimología Enzimología.
• Química orgánica es la química orgánica.

Sus antecedentes:

• El leucotrieno B4 12-hidroxidehidrogenasa (Ltb4dh) es una enzima dependiente de NADP.
• Cataliza las reducciones olefinas de alquenos activados utilizando NADPH.
• A diferencia de las flavoproteínas reductasas, Ltb4dh no requiere un cofactor de flavina.

Objetivo del estudio:

• Investigar el inesperado resultado estereoquímico de la reducción del perilaldehído por Ltb4dh.
• Para dilucidar el mecanismo detrás del comportamiento catalítico único de Ltb4dh.
• Para determinar el curso estereoquímico de las reducciones de perilaldehído por Ltb4dh.

Principales métodos:

• Análisis estereoquímico de la reducción del perilaldehído por Ltb4dh.dh.
• Etiquetado con deuterio de sustratos.
• (2) Espectroscopia de Resonancia Magnética Nuclear H ((2) H NMR) para el análisis de productos.

Principales resultados:

• Ltb4dh produjo el mismo cis-producto tanto del (R) - como del (S) -perillaldehído.
• El etiquetado de deuterio reveló una transadición neta para el (R) -perillaldehído.
• Se observó una adición de síntesis neta para la reducción de (S) -perillaldehído.

Conclusiones:

• Ltb4dh exhibe vías estereoquímicas divergentes para reducir diferentes enantiómeros del mismo sustrato.
• Esto representa una nueva observación para el mecanismo catalítico de una sola enzima.
• Los hallazgos desafían los modelos existentes de actividad de la alqueno reductasa independiente de la flavina.