Jove
Visualize
Contáctanos

Videos de Conceptos Relacionados

Mismatch Repair01:36

Mismatch Repair

Overview
Nucleosome Remodeling02:54

Nucleosome Remodeling

Nucleosomes are the basic units of chromatin compaction. Each nucleosome consists of the DNA bound tightly around a histone core, which makes the DNA inaccessible to DNA binding proteins such as DNA polymerase and RNA polymerase. Hence, the fundamental problem is to ensure access to DNA when appropriate, despite the compact and protective chromatin structure.
Nucleosome remodeling complex
Eukaryotic cells have specialized enzymes called ATP-dependent nucleosome remodeling enzymes. These enzymes...
DNA Helicases00:55

DNA Helicases

DNA unwinding helicase enzymes are a type of motor protein. Motor proteins can translocate along filaments or polymers using energy generated from ATP hydrolysis. Helicases are involved in all the important cellular processes where DNA unwinding is required, such as DNA replication, repair, recombination, and transcription. They are present in all living organisms, but vary in their structure, function, and mechanism of action. For example, in prokaryotes, DnaB helicase binds and translocates...
Mismatch Repair01:20

Mismatch Repair

Organisms are capable of detecting and fixing nucleotide mismatches that occur during DNA replication. This sophisticated process requires identifying the new strand and replacing the erroneous bases with correct nucleotides. Mismatch repair is coordinated by many proteins in both prokaryotes and eukaryotes.
The Mutator Protein Family Plays a Key Role in DNA Mismatch Repair
The human genome has more than 3 billion base pairs of DNA per cell. Prior to cell division, that vast amount of genetic...

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

J-domain proteins: from molecular mechanisms to diseases.

Cell stress & chaperones·2025
Same author

The Use of Small Molecules to Correct Defects in CFTR Folding, Maturation, and Channel Activity.

Current chemical biology·2025
Same author

Type I Hsp40s/DnaJs aggregates exhibit features reminiscent of amyloidogenic structures.

The FEBS journal·2024
Same author

Novel functions of the ER-located Hsp40s DNAJB12 and DNAJB14 on proteins at the outer mitochondrial membrane under stress mediated by CCCP.

Molecular and cellular biochemistry·2023
Same author

DNAJB12 and Hsp70 Mediate Triage of Misfolded Membrane Proteins for Proteasomal versus Lysosomal Degradation.

Autophagy reports·2023
Same author

Specification of Hsp70 Function by Hsp40 Co-chaperones.

Sub-cellular biochemistry·2022
Same journal

A viral ORFeome library for systems-level genetic dissection of host-pathogen interactions.

Cell·2026
Same journal

Co-option of lysosomal machinery shapes the evolution of the intracellular photosymbiosis supporting coral reefs.

Cell·2026
Same journal

LEF1 and niche factors determine T cell stemness across chronic diseases.

Cell·2026
Same journal

Recurrent patterns of TOP1-mediated neuronal genomic damage shared by major neurodegenerative disorders.

Cell·2026
Same journal

Four-dimensional molecular mapping from a spatial snapshot reveals the dynamics of hair follicle organogenesis.

Cell·2026
Same journal

Whole-cell particle-based digital twin simulations from 4D lattice light-sheet microscopy data.

Cell·2026
Ver todos los artículos relacionados
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Video Experimental Relacionado

Updated: May 7, 2026

Analyzing Protein Dynamics Using Hydrogen Exchange Mass Spectrometry
11:37

Analyzing Protein Dynamics Using Hydrogen Exchange Mass Spectrometry

Published on: November 29, 2013

El intercambio de nucleótidos, la sintonización Hsp70 Hsp70

Douglas M Cyr1

  • 1Department of Cell and Developmental Biology, School of Medicine, University of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC 27599, USA. dmcyr@med.unc.edu

Cell
|June 17, 2008
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Nuevas estructuras cristalinas revelan cómo la proteína de choque térmico 70 (Hsp70) interactúa con su factor de intercambio de nucleótidos (NEF) Hsp110. Estos hallazgos aclaran cómo la acción de NEF dirige Hsp70

Más Videos Relacionados

Defining Hsp33's Redox-regulated Chaperone Activity and Mapping Conformational Changes on Hsp33 Using Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry
10:24

Defining Hsp33's Redox-regulated Chaperone Activity and Mapping Conformational Changes on Hsp33 Using Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry

Published on: June 7, 2018

Tuning Degradation to Achieve Specific and Efficient Protein Depletion
05:11

Tuning Degradation to Achieve Specific and Efficient Protein Depletion

Published on: July 20, 2019

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: May 7, 2026

Analyzing Protein Dynamics Using Hydrogen Exchange Mass Spectrometry
11:37

Analyzing Protein Dynamics Using Hydrogen Exchange Mass Spectrometry

Published on: November 29, 2013

Defining Hsp33's Redox-regulated Chaperone Activity and Mapping Conformational Changes on Hsp33 Using Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry
10:24

Defining Hsp33's Redox-regulated Chaperone Activity and Mapping Conformational Changes on Hsp33 Using Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry

Published on: June 7, 2018

Tuning Degradation to Achieve Specific and Efficient Protein Depletion
05:11

Tuning Degradation to Achieve Specific and Efficient Protein Depletion

Published on: July 20, 2019

Área de la Ciencia:

  • Biología molecular La biología molecular.
  • La bioquímica de las proteínas.
  • Biología estructural Biología estructural.

Sus antecedentes:

  • Los acompañantes moleculares, incluida la proteína de choque térmico 70 (Hsp70), son esenciales para el correcto plegamiento de las proteínas y la función celular.
  • La proteína de choque térmico 110 (Hsp110) actúa como un factor de intercambio de nucleótidos (NEF) para Hsp70, modulando su actividad.
  • Comprender la interacción entre Hsp70 y NEF es fundamental para descifrar la homeostasis de las proteínas mediadas por chaperonas.

Objetivo del estudio:

  • Para aclarar las bases estructurales de la interacción Hsp70-Hsp110.
  • Proporcionar conocimientos mecanicistas sobre cómo la actividad de NEF especifica las funciones celulares de Hsp70.
  • Para ofrecer una visión detallada del complejo Hsp70-NEF a nivel atómico.

Principales métodos:

  • Se empleó cristalografía de rayos X para determinar las estructuras tridimensionales de Hsp70 en complejo con Hsp110.
  • Análisis estructural comparativo de los complejos Hsp70-Hsp110.

Principales resultados:

  • Se determinaron las estructuras cristalinas de Hsp70 complejo con Hsp110.
  • Estas estructuras revelan las interacciones atómicas precisas entre Hsp70 y su NEF, Hsp110.
  • Los datos estructurales proporcionan una base para comprender el mecanismo de la regulación Hsp70 mediada por NEF.

Conclusiones:

  • Las estructuras de cristal ofrecen una visión sin precedentes de la maquinaria de acompañamiento Hsp70-Hsp110.
  • Estos hallazgos avanzan en nuestra comprensión de cómo la acción de NEF dicta el papel de Hsp70 en los procesos celulares.
  • El estudio proporciona un marco estructural para futuras investigaciones sobre la función y disfunción de la chaperona.