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Receptor putativo para la puerta de inactivación citoplasmática en el canal K+ de Shaker
E Y Isacoff1, Y N Jan, L Y Jan
1Howard Hughes Medical Institute, University of California, San Francisco 94143.
Nature
|September 5, 1991
Resumen
La inactivación de los canales iónicos es crucial para controlar la excitabilidad celular. Las mutaciones en el bucle S4-S5 de los canales de potasio de Shaker B alteran la estabilidad de la inactivación y la función del canal, lo que sugiere que este bucle es clave para el mecanismo de la puerta de inactivación.
Área de la Ciencia:
- Biología molecular La biología molecular.
- La neurociencia es la neurociencia.
- La biofísica es la biofísica.
Sus antecedentes:
- La inactivación de los canales iónicos es vital para regular la excitabilidad de la membrana y la dinámica del potencial de acción.
- Existen mecanismos de inactivación rápida y lenta para diferentes canales de potasio (K +), que influyen en la frecuencia de disparo y la duración del potencial de acción.
- La inactivación rápida en los canales de sodio (Na +) y K + puede implicar puertas citoplasmáticas, como las del canal N-terminal de Shaker B (ShB) K +.
Objetivo del estudio:
- Investigar el papel de los residuos conservados en el bucle S4-S5 del canal Shaker B K+ en la inactivación del canal iónico.
- Para determinar cómo las mutaciones en esta región afectan a la estabilidad del estado inactivado y la conductancia del canal.
Principales métodos:
- Mutagénesis dirigida al sitio del canal Shaker B K+, centrada en cinco residuos conservados entre los segmentos transmembranares S4 y S5.
- Análisis electrofisiológico para evaluar los efectos de las mutaciones en la cinética y la conductancia de la inactivación del canal.
- Investigando el efecto de una mutación específica en la inactivación del canal K+ de rectificador retardado (drk1) cuando es inducido por un péptido N-terminal.
Principales resultados:
- La mutación de cinco residuos conservados en el bucle ShB S4-S5 alteró significativamente la estabilidad del estado inactivado.
- Se encontró una mutación específica para estabilizar el estado inactivado de ShB.
- Esta mutación también estabilizó el estado inactivado de los canales drk1 inducido por el péptido N-terminal de ShB.
Conclusiones:
- El bucle S4-S5 del canal Shaker B K+ probablemente juega un papel crítico en la formación del sitio receptor para la puerta de inactivación.
- Este bucle está posicionado muy cerca de la vía de permeación del canal, lo que influye en la puerta de inactivación.