Naturaleza del enlace Fe-O2 en la oximioglobina: efecto de la proteína

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Química computacional es la química computacional.
• La biofísica es la biofísica.

Sus antecedentes:

• La mioglobina (Mb) juega un papel crucial en el transporte y almacenamiento de oxígeno.
• Comprender la estructura electrónica del enlace Fe-O2 en la oximioglobina es clave para dilucidar los mecanismos de unión al oxígeno.

Objetivo del estudio:

• Para investigar la naturaleza del enlace Fe-O2 en la oximioglobina utilizando cálculos teóricos.
• Para comparar las características de unión dentro del entorno proteico frente a la fase gaseosa.
• Aclarar el papel del entorno proteico en la modulación de la afinidad de unión al oxígeno.

Principales métodos:

• Cálculos híbridos de mecánica cuántica / mecánica molecular (QM / MM) utilizando DFT / MM y CASSCF / MM.
• Teoría funcional de densidad de fase gaseosa (DFT) y cálculos de campo autoconsistente de espacio activo completo (CASSCF).
• Análisis del vínculo de valencia (VB) para interpretar los mecanismos de vinculación.

Principales resultados:

• El entorno proteico, incluido el enlace de hidrógeno y la polaridad masiva, altera significativamente el complejo Fe-O2 en comparación con la fase gaseosa.
• Los cálculos CASSCF/MM y DFT/MM muestran resultados similares para la constitución del estado y la carga de O2, que difieren de los CASSCF en fase gaseosa.
• El análisis VB confirma el mecanismo de enlace de Weiss dentro de la proteína, que implica la transferencia de electrones para formar Fe(III) -O2(-).

Conclusiones:

• El entorno de las proteínas refuerza el carácter Fe (III) -O2 (−), impactando la unión y la afinidad de unión con el oxígeno.
• El modelo generalizado de VB explica cómo las proteínas o los ligandos axiales sintonizan la unión mediante la mezcla de los modelos de Weiss, Pauling y McClure-Goddard.