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Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
Allosteric Proteins-ATCase01:19

Allosteric Proteins-ATCase

Binding sites linkages can regulate a protein's function.  For example, enzyme activity is often regulated through a feedback mechanism where the end product of the biochemical process serves as an inhibitor.
Aspartate transcarbamoylase (ATCase) is a cytosolic enzyme that catalyzes the condensation of L-aspartate and carbamoyl phosphate to  N-carbamoyl-L-aspartate. This reaction is the first step in pyrimidine biosynthesis. UTP and CTP, the end products of the pyrimidine synthesis pathway,...
Phosphorylation01:02

Phosphorylation

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.
During phosphorylation, protein kinases transfer the terminal phosphate group of ATP to specific amino acid side chains of substrate proteins. Serine, threonine, and tyrosine are the most commonly...
Phosphorylation01:02

Phosphorylation

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.
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Multistabilidad ilimitada en sistemas de fosforilación de múltiples sitios.

Matthew Thomson1, Jeremy Gunawardena

  • 1Biophysics Program, Harvard University, Cambridge, Massachusetts 02138, USA.

Nature
|June 19, 2009
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

La fosforilación de proteínas multisite, un mecanismo regulador clave, puede generar complejas redes de señalización. Este estudio revela que las enzimas opuestas crean distribuciones distintas y estables de proteínas fosfo-formas, lo que permite el procesamiento de información celular flexible.

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Área de la Ciencia:

  • Bioquímica y Biología Molecular.
  • Biología de Sistemas Biología de Sistemas.
  • Modificaciones después de la traducción.

Sus antecedentes:

  • La fosforilación reversible de las proteínas es una modificación crucial después de la traducción, ya que los eucariotas exhiben significativamente más sitios de fosforilación por proteína que los procariotas.
  • La fosforilación multisite genera un número exponencial de proteínas fosfo-formas, cada una de las cuales tiene potencialmente distintas funciones biológicas.
  • La regulación y distribución de estas diversas formas de fosfo dentro de una célula han permanecido en gran medida desconocidas.

Objetivo del estudio:

  • Para investigar las distribuciones de estado estacionario de fosfo-formas para sustratos de múltiples sitios bajo la actividad opuesta de la quinasa y la fosfatasa.
  • Explorar el potencial regulatorio y las capacidades de procesamiento de información de los complejos fosfo-proteomas.
  • Desarrollar un marco matemático simplificado para el análisis de la dinámica de fosforilación multisite.

Principales métodos:

  • Modelado matemático de las actividades opuestas de kinasa y fosfatasa en sustratos de múltiples sitios.
  • Análisis de las propiedades geométricas de las concentraciones de fosfoformas en estado estacionario.
  • Derivación de ecuaciones algebraicas para reemplazar simulaciones de ecuaciones diferenciales complejas.

Principales resultados:

  • La acción enzimática opuesta en sustratos de múltiples sitios puede conducir a distintas distribuciones estables de formas fosfóricas en estado estacionario.
  • El número de distribuciones estables aumenta con el número de sitios de fosforilación (n).
  • Las distribuciones de la forma fosfo pueden ser focalizadas o difusas, lo que sugiere una red reguladora fluida capaz de codificar información.

Conclusiones:

  • La plasticidad de las distribuciones de la forma fosfo proporciona un mecanismo para el procesamiento complejo de la información en las células eucariotas.
  • Un gran número de sitios de fosforilación puede conferir una ventaja funcional al aumentar el potencial regulatorio.
  • Un nuevo enfoque matemático simplifica el análisis de la fosforilación multisite, aplicable a complejas redes de modificación posttraducional.