Dinámica de hidratación de las proteínas y mecanismo molecular de las fluctuaciones acopladas agua-proteína

Área de la Ciencia:

• La biofísica es la biofísica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• Dinámica de las proteínas Dinámica de las proteínas.

Sus antecedentes:

• La hidratación de la superficie de las proteínas es vital para la estabilidad estructural y la flexibilidad.
• Las fluctuaciones de agua-proteína son esenciales para las funciones biológicas.

Objetivo del estudio:

• Mapear sistemáticamente los movimientos del agua en la capa de hidratación de la apomioglobina.
• Para investigar la dinámica del agua en los estados de glóbulos nativos y fundidos.
• Para correlacionar la dinámica del agua con las propiedades de las proteínas.

Principales métodos:

• Mutagénesis dirigida al sitio y fluorescencia intrínseca del triptófano.
• Espectroscopia de femtosegundos para sondear los movimientos del agua.
• Análisis de 16 mutantes en dos estados de proteínas.

Principales resultados:

• Se observaron dos tipos de relajación de la red de agua: picosegundo (red local de enlaces de hidrógeno) y de decenas a cientos de picosegundos (reorganizaciones cooperativas).
• Se identificaron movimientos acoplados interfaciales agua-proteína y se cuantificó la rigidez de la red de agua y la flexibilidad de las proteínas.
• Descubrió que las redes de agua de hidratación se aflojan y las proteínas se vuelven más flexibles en el estado de glóbulo fundido.

Conclusiones:

• Las dinámicas del agua de hidratación exhiben una heterogeneidad significativa.
• Los movimientos de proteínas locales, aunque restringidos, facilitan la relajación de la red de agua.
• La capa de hidratación dinámica se extiende más allá de 10 Å, lo que influye en la plasticidad de las proteínas.