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La unión al receptor redefinida por un interruptor estructural en una insulina humana mutante.

Q X Hua1, S E Shoelson, M Kochoyan

  • 1Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts 02115.

Nature
|November 21, 1991
PubMed
Resumen

La insulina es una insulina.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Biología Molecular Biología Molecular
  • Biología Estructural Biología estructural.

Sus antecedentes:

  • Las estructuras cristalinas de la insulina han sido estudiadas, pero su relevancia para la unión al receptor sigue siendo especulativa.
  • Estudios anteriores sugirieron que la insulina requiere un cambio de conformación para la actividad, que involucra residuos de la cadena B.
  • La estructura cristalina de un análogo de insulina inactiva reveló una conformación idéntica a la de la insulina nativa.

Objetivo del estudio:

  • Para investigar los cambios conformacionales de la insulina relacionados con la unión al receptor.
  • Para probar la hipótesis de que los residuos carboxiterminales de la cadena B se desprenden para la actividad de la insulina.
  • Para aclarar la base estructural para el reconocimiento de los receptores de insulina.

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Principales métodos:

  • Determinó la estructura de la solución de un mutante activo de la insulina utilizando resonancia magnética nuclear bidimensional (2D NMR).
  • Analizó la dinámica conformacional de la cadena B en el mutante de insulina activa.
  • Descubrimientos estructurales correlacionados con las propiedades de unión al receptor de los análogos de la insulina.

Principales resultados:

  • La estructura del mutante activo de la insulina mostró una desestabilización de la cadena B carboxiterminal beta-turn y la hebra beta.
  • Estas regiones no se empacaron contra el resto de la molécula en el mutante activo.
  • El despliegue parcial de la cadena B expuso una superficie proteica alternativa.

Conclusiones:

  • El estudio apoya la hipótesis de que los residuos carboxiterminales de la cadena B se desprenden para la actividad de la insulina.
  • Este cambio conformacional probablemente ocurra en la insulina nativa al unirse al receptor.
  • Los hallazgos explican las propiedades de unión al receptor de varios análogos de la insulina, incluido un mutante vinculado a la diabetes mellitus.