Estructura de la levadura monomérica y de los complejos Sec61 de mamíferos que interactúan con el ribosoma traductor

Área de la Ciencia:

• Biología Molecular Biología Molecular
• Biología Estructural Biología estructural.
• Biología celular Biología celular.

Sus antecedentes:

• El complejo Sec61/SecY actúa como un canal conductor de proteínas (PCC) esencial para la translocación de proteínas secretoras y de membrana.
• Si bien los complejos Sec pueden formar oligómeros, el estado oligomérico funcional del PCC sigue siendo objeto de debate.

Objetivo del estudio:

• Determinar el estado oligomérico y la base estructural del complejo Sec61 eucariota durante la translocación de proteínas cotranslacionales.
• Investigar la interacción entre el ribosoma y el complejo Sec tanto en estado inactivo como activo.

Principales métodos:

• Microscopía cryoelectrónica (cryo-EM) de resolución subnanométrica de complejos eucarióticos del ribosoma-Sec61.
• Integración de datos bioquímicos con hallazgos estructurales.

Principales resultados:

• El complejo Sec61 existe como un monómero, no un oligómero, tanto en estado inactivo como activo.
• El complejo monomérico Sec interactúa con el ribosoma a través de dos bucles citoplasmáticos en un sitio de unión universal.
• Durante la translocación activa, la cadena polipeptídica naciente ocupa el túnel ribosómico y el poro central del PCC monomérico, poniéndose en contacto con el bucle Sec61 6.

Conclusiones:

• Un solo complejo Sec61 es suficiente para la translocación de proteínas cotranslacionales.
• El estudio proporciona una base estructural para la función de un complejo monomérico Sec en el transporte de proteínas a través de membranas.