La base estructural para el reconocimiento y la escisión del ARNm por la endonucleasa ribosoma-dependiente RelEE

Área de la Ciencia:

• Biología Molecular Biología Molecular
• Biología Estructural Biología estructural.
• Genética bacteriana Genética bacteriana.

Sus antecedentes:

• El control traslacional regula la expresión génica.
• Durante la respuesta estricta bacteriana, el ARNm es degradado por la endonucleasa RelE.
• El mecanismo de la acción de RelE en el ribosoma no se entiende completamente.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar la base molecular del reconocimiento de RelE y la unión a los ribosomas bacterianos.
• Para determinar el mecanismo de la escisión del ARNm por RelE.
• Proporcionar información estructural sobre la regulación traslacional dependiente de los ribosomas.

Principales métodos:

• Cristalografía de rayos X de E. coli RelE aislada y unida a los ribosomas de Thermus thermophilus 70S.
• Análisis de los complejos ribosoma-ARNm-RelE antes y después de la escisión del ARNm.

Principales resultados:

• Las estructuras cristalinas de RelE se determinaron a 2,5 Å, y los complejos de RelE ligados al ribosoma a 3,3 Å y 3,6 Å.
• Se encontró que RelE ocupa el sitio A del ribosoma.
• La escisión se produce después del segundo nucleótido del codón del ARNm, facilitado por la reorientación y activación del ARNm por RelE para la hidrólisis.

Conclusiones:

• La unión de RelE al sitio A y las interacciones con el ARNm y el ARNr 16S explican el requisito del ribosoma y la especificidad de la secuencia.
• Las estructuras proporcionan un mecanismo detallado para la regulación traslacional mediada por la escisión del ARNm en bacterias.