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Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina 1.7 A de la galactosa oxidasa
N Ito1, S E Phillips, C Stevens
1Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Leeds, UK.
Nature
|March 7, 1991
Resumen
La galactosa oxidasa, una enzima de Dactylium dendroides, tiene una estructura única que revela un nuevo enlace tioéter. Este enlace estabiliza un radical libre de proteínas, actuando como un cofactor incorporado para la transferencia de electrones.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Enzimología Enzimología.
- Biología Estructural Biología Estructural
Sus antecedentes:
- La galactosa oxidasa es una enzima extracelular de Dactylium dendroides.
- Cataliza la oxidación de los alcoholes utilizando un sitio de cobre mononuclear.
- La evidencia sugiere un segundo sitio redox-activo más allá del centro de cobre.
Objetivo del estudio:
- Para determinar la estructura cristalina de la galactosa oxidasa.
- Para aclarar la base estructural de su mecanismo catalítico.
- Para investigar el segundo sitio redox-activo propuesto.
Principales métodos:
- Se utilizó la cristalografía de rayos X para determinar la estructura de la enzima.
- El análisis de alta resolución se realizó a 1,7 años.
- Se examinaron las características estructurales alrededor del sitio de cobre.
Principales resultados:
- La estructura cristalina reveló un enlace tioéter único entre Cys 228 y Tyr 272.
- Este enlace está en una interacción de apilamiento con Trp 290.
- Estos componentes estabilizan una especie de radicales libres de proteínas cerca del sitio del cobre.
Conclusiones:
- La característica estructural identificada actúa como un cofactor secundario "integrado".
- Este mecanismo puede representar una nueva forma para que las metalloenzimas medien la transferencia de electrones.
- Proporciona información sobre la función catalítica de la galactosa oxidasa sin cofactores exógenos.