La fructosa 1,6-bisfosfato aldolasa/fosfatasa puede ser una enzima gluconeogénica ancestral

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología evolutiva Biología evolutiva.
• Microbiología Microbiología.

Sus antecedentes:

• Los organismos termófilos, comunes en las arqueas y las bacterias de ramificación profunda, utilizan el metabolismo quimiolithoautotrófico en ambientes de alta temperatura, a menudo anóxicos.
• Estos organismos fijan el dióxido de carbono para generar acetil-coenzima A, el punto de partida para la gluconeogénesis.

Objetivo del estudio:

• Investigar la presencia y función de la fructosa 1,6-bisfosfato (FBP) aldolasa/fosfatasa en las arqueas y bacterias termófilas.
• Para aclarar el papel de esta enzima en la vía de gluconeogénesis de estos organismos.

Principales métodos:

• Los ensayos de actividad enzimática determinan la actividad de la bifuncional fructosa 1,6-bisfosfato (FBP) aldolasa/fosfatasa.
• Análisis comparativo de la presencia de enzimas a través de linajes arqueológicos, bacterianos y eucariotas.
• Evaluación de la estabilidad térmica de la enzima.

Principales resultados:

• Se identificó una aldolasa/fosfatasa FBP conservada y bifuncional en prácticamente todos los grupos arqueal y en linajes bacterianos profundamente ramificados.
• Esta enzima exhibe actividad tanto de FBP aldolasa como de FBP fosfatasa y es térmicamente estable.
• La bifuncionalidad de la enzima facilita la gluconeogénesis unidireccional al procesar rápidamente los triosofosfatos sensibles al calor.

Conclusiones:

• La identificada bifuncional FBP aldolasa/fosfatasa se propone como una enzima gluconeogénica ancestral que hace el ritmo.
• Los hallazgos sugieren que la gluconeogénesis evolucionó antes de la glucólisis.
• La estabilidad térmica de esta enzima es crítica para la supervivencia y el metabolismo de los microorganismos termófilos.