Videos de Experimentos Relacionados
Un modelo para la activación interfacial en las lipasas a partir de la estructura de un complejo de inhibidores
A M Brzozowski1, U Derewenda, Z S Derewenda
1Department of Chemistry, University of York, Heslington, UK.
Nature
|June 6, 1991
Resumen
Este estudio revela cómo Rhizomucor miehei activa la lipasa. La tapa helicoidal se mueve, exponiendo el sitio activo, imitando la activación de la interfaz en las interfaces aceite-agua.
Área de la Ciencia:
- Enzimología Enzimología.
- Biología Estructural Biología estructural.
- La bioquímica es la bioquímica.
Sus antecedentes:
- Las lipasas son hidrolasas de serina que hidrolizan los triacilglicéridos.
- La actividad de la lipasa aumenta en las interfaces lípido-agua (activación de la interfaz).
- Las estructuras atómicas de la lipasa pancreática humana (hPL) y la lipasa miehei de Rhizomucor (RmL) muestran tríadas Asp-His-Ser conservadas, ocultas por una tapa helicoidal.
Objetivo del estudio:
- Para dilucidar el mecanismo estructural de la activación de la lipasa.
- Para entender cómo la tapa helicoidal influye en la actividad enzimática.
Principales métodos:
- Cristalografía de rayos X con una resolución de 3 Å.
- Formación compleja entre RmL y el éster etílico de n-hexilfosfonato.
Principales resultados:
- Se presenta la estructura cristalina del complejo inhibidor de RmL.
- La tapa helicoidal se mueve, exponiendo el sitio activo de la enzima.
- Aumento de la no polaridad alrededor del sitio catalítico tras el movimiento de la tapa.
Conclusiones:
- La estructura observada representa el estado activado de la lipasa.
- El movimiento de la tapa es crucial para la activación de la interfaz, imitando el efecto de la interfaz aceite-agua.