Estructura de un transportador de fucosa en una conformación abierta hacia afuera

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• Microbiología Microbiología.

Sus antecedentes:

• Los transportadores de la Superfamilia de Facilitadores Mayores (MFS) son transportadores activos secundarios antiguos y muy extendidos.
• En Escherichia coli, FucP es un simportador de protones MFS responsable de la captación de l-fucosa.
• Las estructuras atómicas de los transportadores MFS son limitadas, y la conformación abierta hacia afuera sigue sin caracterizarse.

Objetivo del estudio:

• Para determinar la estructura cristalina del transportador FucP.
• Para dilucidar la conformación abierta hacia el exterior de un transportador MFS.
• Para obtener información sobre el mecanismo de transporte, el acoplamiento de energía y el reconocimiento de sustratos de FucP.

Principales métodos:

• Cristalografía de rayos X con una resolución de 3.1 Å.
• Experimentos bioquímicos in vivo y in vitro.
• Análisis bioquímicos basados en la estructura.

Principales resultados:

• Se determinó la estructura cristalina de FucP en una conformación abierta hacia afuera.
• FucP exhibe una cavidad anfipática con superficies electrostáticas e hidrofóbicas contrastantes en sus dominios N y C.
• Dos residuos ácidos, Asp46 y Glu135, son cruciales para el transporte activo, ya que se someten a ciclos de protonación/deprotonación.

Conclusiones:

• La estructura determinada proporciona la primera visión de un transportador MFS en un estado abierto hacia afuera.
• Las superficies de dominio contrastantes y los residuos ácidos clave son críticos para el mecanismo de transporte de FucP.
• Este estudio ofrece información estructural y bioquímica sobre la función del transportador MFS y el acoplamiento de energía.