La estructura cristalina del usher FimD está unida a su cognado sustrato FimC-FimH

Área de la Ciencia:

• Los mecanismos de adhesión bacteriana son los mecanismos de adhesión bacteriana.
• Las proteínas de transporte de la membrana externa de las bacterias gramnegativas transportan proteínas.

Sus antecedentes:

• Los pili tipo 1 son fibras adhesivas cruciales en las bacterias Gram negativas.
• El ensamblaje del pilar implica complejos de chaperona-subunidad y un usher para la polimerización y la translocación.
• La comprensión de la función de acomodador es clave para la adhesión bacteriana y la patogénesis.

Objetivo del estudio:

• Determinar la base estructural de la incorporación de la subunidad pilus en el uso del FimD.
• Para visualizar el FimD, introduzca el complejo con su complejo de chaperona y adhesina.
• Para dilucidar el mecanismo de la translocación de proteínas a través de la membrana externa bacteriana.

Principales métodos:

• Cristalografía de rayos X del usher FimD de longitud completa unido al complejo FimC-FimH.
• Análisis estructural del dominio de translocación FimD no vinculado.
• Confirmación estructural del estado de solución mediante espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica (EPR).

Principales resultados:

• La estructura cristalina revela FimH insertado dentro del canal de translocación FimD.
• La unión del complejo chaperona-adhesina induce cambios conformacionales en el usher, desplazando el dominio del enchufe.
• El dominio N-terminal del usher está posicionado para facilitar la incorporación de nuevas subunidades.

Conclusiones:

• La estructura FimD-FimC-FimH proporciona una visión sin precedentes del ciclo de ensamblaje del pilar.
• Este estudio captura la primera visión estructural de un transportador de proteínas que secreta su sustrato.
• Los hallazgos avanzan en nuestra comprensión de la adhesión bacteriana y la secreción de proteínas de la membrana externa.