Interacción de Hsp 70 con proteínas recién sintetizadas: implicaciones para el plegamiento y ensamblaje de proteínas

Área de la Ciencia:

• Biología Molecular Biología Molecular
• Respuesta Celular al Estrés Respuesta Celular al Estrés

Sus antecedentes:

• Las proteínas de choque térmico (Hsp 70) son cruciales para el plegamiento y la translocación de las proteínas.
• Las formas citosólicas Hsp 70 (Hsp 72, 73) están involucradas en el procesamiento de proteínas post-traducionales.

Objetivo del estudio:

• Para investigar la unión del citosólico Hsp 70 (Hsp 72, 73) con las proteínas nacientes en las células normales y estresadas.
• Para dilucidar el papel del ATP en las interacciones de la proteína naciente Hsp 70.

Principales métodos:

• Se investigó la unión cotranslacional de Hsp 72, 73 a polipéptidos nacientes utilizando el aislamiento del polisoma de células etiquetadas con [35S]Met.
• Se analizó la interacción de Hsp 72, 73 con proteínas recién sintetizadas en células normales y estresadas a través de co-inmunoprecipitación.

Principales resultados:

• La unión de Hsp 72, 73 a las proteínas nacientes es transitoria y dependiente del ATP en condiciones normales.
• En las células estresadas, la interacción de Hsp 72, 73 con las proteínas recién sintetizadas no es transitoria.
• Hsp 72, 73 se asocia con las cadenas de polipéptidos nacientes, lo que indica una unión cotranslacional.

Conclusiones:

• El Hsp 72, 73 citosólico interactúa transitoriamente con los polipéptidos nacientes para facilitar el plegamiento adecuado en condiciones normales.
• El estrés metabólico altera las interacciones de Hsp 72, 73 con las proteínas nacientes, lo que podría interrumpir las vías de plegado.