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La estructura tridimensional de la proteína de los radicales libres de la ribonucleótido reductasa reductasa
P Nordlund1, B M Sjöberg, H Eklund
1Department of Molecular Biology, Swedish University of Agricultural Sciences, Uppsala.
Nature
|June 14, 1990
Resumen
La ribonucleótido reductasa es crucial para la síntesis del ADN. Su componente proteico de radicales libres presenta una inusual estructura alfa-helical con dos centros de hierro y una tirosina enterrada crucial para la actividad.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Biología Estructural Biología estructural.
Sus antecedentes:
- La enzima ribonucleótido reductasa es esencial para la síntesis de ADN en todas las células.
- Un componente clave es un radical libre estable ubicado en la tirosina 122.
- Esta proteína exhibe una inusual estructura alfa-helical y contiene dos centros de hierro.
Objetivo del estudio:
- Describir las características estructurales de la proteína de los radicales libres dentro de la ribonucleótido reductasa.
- Para dilucidar la relación espacial entre los centros de hierro y el residuo activo de tirosina.
Principales métodos:
- Análisis estructural de la enzima ribonucleótido reductasa.
- Caracterización de la estructura secundaria de la proteína (alfa-helical).
- Determinación de las distancias entre los centros de hierro y el radical tirosina.
Principales resultados:
- El componente proteico de los radicales libres posee una inusual estructura alfa-helical.
- Dos centros de hierro están presentes en la molécula dimérica, aproximadamente a 25 Angstroms de distancia uno del otro.
- La tirosina 122, que alberga el radical libre esencial, está enterrada dentro de la proteína, a 5 Angstroms del átomo de hierro más cercano.
Conclusiones:
- La estructura única de la proteína de radicales libres de la ribonucleotida reductasa, incluida la proximidad de la tirosina 122 a un centro de hierro, es crítica para su función enzimática en la síntesis de ADN.