La estructura de resolución subnanométrica del Thermus thermophilus H+ impulsado por ATP sintasa intacto

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología Estructural
• La biofísica molecular es la biofísica molecular.

Sus antecedentes:

• Las ATPasas rotativas translocadoras de iones son enzimas cruciales que o bien sintetizan ATP utilizando gradientes iónicos o bomban iones utilizando la hidrólisis de ATP.
• Estas enzimas poseen dos motores rotativos, uno para la translocación iónica y otro para la síntesis/hidrólisis de ATP.
• Anteriormente no estaba disponible un modelo estructural de la región de membrana intacta de estas ATPasas.

Objetivo del estudio:

• Determinar la estructura de alta resolución de la región ligada a la membrana de la ATP sintasa impulsada por H ((+) de Thermus thermophilus.
• Para dilucidar el mecanismo por el cual una fuerza motriz de protones transmembrana se convierte en rotación mecánica.

Principales métodos:

• Se utilizó la criomicroscopia electrónica de una sola partícula (cryo-EM) para obtener un mapa de resolución de 9,7 Å.
• El estudio analizó el complejo de 600 kilodaltones con una composición de subunidades de A(3) B(3) CDE(2) FG(2) IL(12).

Principales resultados:

• El motor ligado a la membrana comprende un anillo de 12 subunidades L y la subunidad I con ocho hélices transmembrana.
• Se observó una pequeña área de contacto entre el anillo L(12) y la subunidad I en el centro de la membrana.
• Las hélices de transmembrana de la subunidad I forman haces, actuando potencialmente como semicanales de protones que facilitan el flujo de iones.

Conclusiones:

• La estructura determinada proporciona una visión sin precedentes del mecanismo rotativo de las ATP sintasas.
• Los hallazgos sugieren un modelo de cómo la translocación de protones impulsa la rotación del rotor central.
• Este trabajo sienta las bases para comprender la conversión de energía en estas máquinas celulares vitales.