Seguimiento en tiempo real de los cambios de orientación del fitocromo durante la fotoisomerización Pr

Área de la Ciencia:

• La biofísica es la biofísica.
• La fotoquímica es la fotoquímica.
• Biología Molecular Biología Molecular

Sus antecedentes:

• La fotoisomerización de los cromóforos unidos a las proteínas subyace a la función del fotorreceptor.
• Los fitocromos son proteínas sensibles a la luz clave en varios organismos.

Objetivo del estudio:

• Para investigar el mecanismo de fotoisomerización Z-a-E del fitocromo Pr Cph1Δ2.
• Para determinar la dinámica estructural y las constantes de tiempo del proceso de fotoisomerización.

Principales métodos:

• Se utilizó la espectroscopia de sonda de infrarrojos de la bomba visible de femtosegundo con resolución de polarización.
• Analizó la cinética de la fotorreacción y los cambios estructurales en los estados excitados y básicos.

Principales resultados:

• Se identificaron dos constantes de tiempo de fotorreacción: 4.7 ± 1.4 ps y 30 ± 5 ps.
• Rotación observada en tiempo real del anillo D en el estado excitado con una constante de tiempo de 30 ± 5 ps.
• La rotación del anillo D concluido se produce en el estado excitado electrónicamente.

Conclusiones:

• La fotoisomerización se inicia con una sola rotación alrededor del puente de metina C(15) C(16) en el estado Pr*.
• El proceso implica interacciones difusas con el entorno proteico circundante.
• Estos hallazgos aclaran la dinámica estructural ultrarrápida que rige la señalización fitocromática.