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La desrepresión de la traducción del ARN mensajero de la ferritina por la hemina in vitro
J J Lin1, S Daniels-McQueen, M M Patino
1Department of Biology, Washington University, St. Louis, MO 63130.
Science (New York, N.Y.)
|January 5, 1990
Resumen
La hemina inactiva la proteína represora de ferritina (FRP), lo que impide la represión de la síntesis de ferritina in vitro. Este hallazgo sugiere que la hemina reprime la síntesis de ferritina, lo que afecta a la regulación del hierro.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Metabolismo del hierro.
Sus antecedentes:
- La síntesis de ferritina está regulada por una proteína represora de ferritina (FRP) de 90 kilodaltones.
- Comprender la regulación de la síntesis de ferritina es crucial para comprender la homeostasis del hierro.
- El papel de la hemina en la modulación de la actividad de la FRP no estaba claro hasta ahora.
Objetivo del estudio:
- Investigar el efecto de la hemina y otros compuestos de la porfirina en la actividad de la proteína represora de la ferritina (FRP).
- Determinar el mecanismo por el cual se modula la actividad del FRP in vitro.
- Para aclarar el papel de la hemina en la regulación de la síntesis de ferritina.
Principales métodos:
- Incubación de FRP purificado (libre o complejo con transcriptor de L-ferritina) con varios compuestos, incluida la hemina y la metal-protoporfirina IX.
- Evaluación de la actividad de FRP en un sistema de extracto de germen de trigo.
- El análisis de la integridad de FRP utilizando SDS-poliacrilamida electroforesis en gel.
- Prueba de los efectos de los quelantes de hierro y de los eliminadores de radicales libres.
Principales resultados:
- La incubación con hemina o Co3+-protoporfirina IX inactivado FRP, evitando la represión de la síntesis de ferritina.
- Otros compuestos probados, incluidos FeCl3, Fe3+/Fe2+-EDTA, Zn2+-protoporfirina IX y protoporfirina IX, no inactivaron significativamente el FRP.
- El FRP inactivado con hemina se mantuvo químicamente intacto, como lo demuestra SDS-PAGE.
- Los quelantes de hierro y los carroñeros de radicales libres no alteraron la inactivación inducida por la hemina del FRP.
Conclusiones:
- La hemina inactiva con eficacia la proteína represora de la ferritina (FRP) in vitro.
- Esta inactivación conduce a la desrepresión de la síntesis de ferritina.
- El mecanismo de inactivación por la hemina parece ser independiente de la formación de radicales libres o la quelación del hierro.