La estructura decamérica del anillo SelA•tRNA(Sec) revela el mecanismo de la formación de selenocisteína bacteriana

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Molecular Biología Molecular
• Biología Estructural Biología estructural.

Sus antecedentes:

• La selenocisteína (Sec), el 21o aminoácido, se sintetiza después de la traducción.
• Existen dos vías distintas para la síntesis de Sec: bacteriana (SelA) y arqueo/eucariota (SepSecS).

Objetivo del estudio:

• Para dilucidar la base estructural de la síntesis de Sec bacteriana por SelA.
• Comprender el mecanismo del reconocimiento de tRNA ((Sec) y la formación de Sec por SelA.

Principales métodos:

• Cristalografía de rayos X de los complejos Aquifex aeolicus SelA.
• Pruebas de enzimas in vivo e in vitro.

Principales resultados:

• Se determinó la estructura cristalina de SelA, revelando un homodecámero en forma de anillo que se une a 10 moléculas de tRNA.
• Identificó el papel del dominio N-terminal en la unión específica del brazo D y la discriminación del Ser-tRNA (Sec).
• La descremerización mostrada es crucial para la actividad de SelA y la formación de Sec. dependiente de piridoxal 5'-fosfato.

Conclusiones:

• Las vías de síntesis de Sec bacteriana y arqueal/eucariota evolucionaron de forma independiente, apoyadas por distintas arquitecturas de proteínas y coordinación de sustratos.
• La estructura única de SelA facilita la unión y catálisis de sustratos específicos, lo que pone de relieve la divergencia evolutiva.