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Anatomía de un cambio conformacional: movimiento de "tapa" con bisagras del bucle de la triosefosfato isomerasa
D Joseph1, G A Petsko, M Karplus
1Department of Chemistry, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge 02139.
Science (New York, N.Y.)
|September 21, 1990
Resumen
La triosefosfato isomerasa (TIM) se somete a un movimiento de bucle significativo, actuando como una tapa para cubrir el sitio activo después de la unión al sustrato. Este cambio conformacional, impulsado por los residuos conservados, es clave para la reactividad de las enzimas.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Estructural Biología estructural.
- Enzimología Enzimología.
Sus antecedentes:
- La triosefosfato isomerasa (TIM) sirve como enzima modelo para el estudio de los cambios conformacionales de las proteínas.
- Los cambios conformacionales localizados son críticos para la función y la reactividad de las enzimas.
Objetivo del estudio:
- Para investigar el mecanismo de un cambio conformacional localizado en TIM.
- Comprender la relación entre el movimiento de las proteínas y la reactividad de las enzimas.
Principales métodos:
- Análisis estructural de la enzima TIM.
- Cálculos de la dinámica molecular.
Principales resultados:
- Una región de bucle de 11 residuos en TIM se mueve rígidamente a lo largo de 7 angstroms, funcionando como una tapa de sitio activo.
- Los residuos conservados dentro del bucle parecen dictar su movimiento, mientras que las regiones de bisagra no se conservan.
- Las simulaciones de dinámica molecular apoyan los hallazgos estructurales y proponen un mecanismo inducido por ligandos para el cierre del bucle.
Conclusiones:
- El movimiento rígido, parecido a una tapa, del bucle TIM es una propiedad intrínseca determinada por su secuencia.
- La unión de ligandos probablemente desencadena este cambio conformacional, influyendo en la actividad enzimática.