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Tyr527 es fosforilado en pp60c-src: implicaciones para la regulación.

J A Cooper, K L Gould, C A Cartwright

    Science (New York, N.Y.)
    |March 21, 1986
    PubMed
    Resumen

    El oncogén pp60v-src del virus del sarcoma de Rous transforma las células, a diferencia de su contraparte pp60c-src.src. Este estudio identifica la fosforilación de Tyr527 en pp60c-src como una diferencia clave, que podría explicar la reducción de la actividad de la quinasa y la transformación celular.

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    Área de la Ciencia:

    • Biología Molecular Biología Molecular
    • Oncología Oncología.
    • Virología Virología.

    Sus antecedentes:

    • pp60v-src, el producto oncogénico del virus del sarcoma de Rous, transforma los fibroblastos, mientras que su contraparte proto-oncogénica, pp60c-src, no lo hace.
    • Tanto pp60v-src como pp60c-src son proteína-tirosina quinasa, pero pp60c-src exhibe una actividad más baja de la quinasa.

    Objetivo del estudio:

    • Investigar la base molecular para la actividad diferencial de la quinasa y el potencial de transformación entre pp60v-src y pp60c-src.
    • Identificar las diferencias estructurales específicas, en particular los sitios de fosforilación, que distinguen las formas oncogénicas y proto-oncogénicas de SRC.

    Principales métodos:

    • Análisis comparativo de las estructuras y patrones de fosforilación de las proteínas pp60v-src y pp60c-src.

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  • Mutagenesis dirigida al sitio o secuenciación de proteínas para identificar residuos clave involucrados en la regulación de la quinasa.

    • Principales resultados:

    • Tyr527 identificado, localizado seis residuos del COOH-terminal, como el residuo específico de tirosina fosforilado en pp60c-src.
    • Se observó que la región C-terminal de pp60c-src, incluido Tyr527, está alterada en pp60v-src.
    • La pérdida de esta tirosina de regulación negativa en pp60v-src se correlaciona con un aumento de la capacidad de transformación y la actividad de la quinasa.

    Conclusiones:

    • La fosforilación de Tyr527 en pp60c-src actúa como un regulador negativo de la actividad de la quinasa.
    • La alteración estructural en el extremo C, específicamente la ausencia de fosforilación de Tyr527, es un factor crítico en la activación oncogénica de pp60v-src.
    • Este hallazgo proporciona información sobre el mecanismo de activación de oncogenes y posibles objetivos terapéuticos.