Reacción inusual de las [NiFe]-hidrogenasas con cianuro

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Química bioorgánica Química bioorgánica.
• La cinética de las enzimas.

Sus antecedentes:

• Las [NiFe]-hidrogenasas catalizan la oxidación del hidrógeno.
• Se sabe que el cianuro inhibe la actividad de las enzimas.
• El estado de reposo de las [NiFe]-hidrogenasas es Ni-B.

Objetivo del estudio:

• Para investigar el mecanismo de inhibición del cianuro en las [NiFe]-hidrogenasas.
• Para aclarar el papel del cianuro en la formación del estado Ni-B.
• Para comprender la reversibilidad de la inhibición del cianuro.

Principales métodos:

• La electroquímica de la película proteica es electroquímica.
• La espectroscopia de resonancia paramagnética de electrones (EPR, por sus siglas en inglés) es una espectroscopia de resonancia paramagnética de electrones.
• Espectroscopia de la Transformación de Fourier en el infrarrojo (FTIR)

Principales resultados:

• El cianuro inhibe rápidamente la oxidación del hidrógeno por [NiFe]-hidrogenasas bajo condiciones de oxidación leve.
• La enzima forma rápidamente el estado de reposo de Ni-B, caracterizado por un sitio activo Ni (III) -micro (OH) -Fe (II).
• La inhibición del cianuro se invierte a través de la activación reductiva del estado Ni-B.
• El cianuro, un nucleófilo fuerte, promueve la oxidación de Ni (II) a Ni (III), pero es reemplazado por hidróxido.

Conclusiones:

• La inhibición del cianuro de las [NiFe]-hidrogenasas es un proceso reversible que implica la formación y activación reductora del estado Ni-B.
• El cianuro facilita la formación del estado Ni-B actuando como un fuerte nucleófilo y promoviendo la formación de Ni (III).
• El hidróxido es un ligando puente superior al cianuro, lo que lleva al desplazamiento del cianuro y la formación del sitio activo de Ni-B.