Abstracción reversible del átomo H catalizada por la enzima radical S-adenosilmetionina HidroG

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Enzimología Enzimología.
• Química bioorgánica Química bioorgánica.

Sus antecedentes:

• El clúster H organometálico en las [FeFe]-hidrogenasas es esencial para el metabolismo del hidrógeno.
• Su biosíntesis involucra las proteínas accesorias HydE, HydG (enzimas radicales de S-adenosilmetionina) y HydF (GTPasa).
• El papel preciso de HydG en la producción de productos intermedios catalíticos sigue siendo objeto de investigación.

Objetivo del estudio:

• Para dilucidar la función específica de la abstracción del átomo de hidrógeno por HydG.
• Investigar el mecanismo de producción de monóxido de carbono y cianuro a partir de tirosina durante la síntesis de clúster H.

Principales métodos:

• Se han utilizado sustratos de tirosina etiquetados con deuterio.
• Se analizaron las distribuciones isotópicas de 5 eal-deoxyadenosina y p-cresol.
• Reacciones realizadas tanto en H2O como en D2O para rastrear la incorporación de hidrógeno / deuterio.

Principales resultados:

• Se observó deuterización múltiple de 5 eal-deoxyadenosina y S-adenosilmetionina cuando se realizaron reacciones en D2O.
• Estos resultados indican la abstracción del átomo de hidrógeno desde una posición intercambiable con el disolvente.
• La evidencia apoya un mecanismo reversible mediado por el radical 5 eal-deoxyadenosyl.

Conclusiones:

• HydG utiliza un radical 5 eal-deoxyadenosyl para la abstracción del átomo de hidrógeno.
• Este paso de abstracción es reversible y se produce desde una posición intercambiable con el disolvente.
• Los hallazgos aclaran un paso clave en la biosíntesis del sitio activo de la [FeFe]-hidrogenasa.