Estructura completa y expresión en células transfectadas de receptor de IgE de alta afinidad

Área de la Ciencia:

• Inmunología Inmunología.
• Biología Molecular Biología Molecular
• Investigación de Alergias Investigación de Alergias

Sus antecedentes:

• El receptor de inmunoglobulina E de alta afinidad (Fc epsilon RI) es clave en las reacciones alérgicas, mediando la liberación del mediador de los mastocitos y los basófilos.
• Fc epsilon RI es un complejo tetramérico (alfa, beta, gamma2) en roedores, esencial para la unión de IgE y la transducción de señales.
• Estudios previos aislaron subunidades alfa y beta de ADNc, pero no lograron la expresión de unión a IgE.

Objetivo del estudio:

• Para clonar el ADN complementario (ADNc) que codifica la subunidad gamma de la Fc epsilon RI.
• Proponer un modelo estructural para el tetramero Fc epsilon RI (alfa beta gamma 2).
• Para lograr la expresión funcional de la Fc epsilon RI en las células transfectadas.

Principales métodos:

• La clonación del ADN complementario (ADNc) de la subunidad gamma de Fc epsilon RI.
• Co-transfección de las células COS 7 con ADNc que codifica las subunidades alfa, beta y gamma.
• Modelado estructural de la Fc epsilon RI alfa beta gamma 2 tetrámeras.

Principales resultados:

• Clonado exitoso de la subunidad gamma Fc epsilon RI del ADNc.
• La expresión del roedor Fc epsilon RI en las células COS 7 solo se logró tras la co-transfección de las tres subunidades de ADNc.
• Se propuso un modelo estructural para el alfa beta gamma 2 tetramer, explicando las características del receptor.

Conclusiones:

• La subunidad gamma es esencial para la expresión funcional de la Fc epsilon RI.
• La coexpresión de todas las subunidades de Fc epsilon RI es necesaria para el ensamblaje y la función del receptor.
• Este trabajo permite el estudio de la Fc epsilon RI humana y el desarrollo de inhibidores dirigidos para enfermedades alérgicas.