Evidencia de un enlace inusual de hidrógeno N-H··N en las proteínas

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• La espectroscopia es una técnica de espectroscopia.

Sus antecedentes:

• Las proteínas contienen numerosos residuos estabilizados por las interacciones entre la amida N-H y la amida N de los residuos anteriores.
• La naturaleza de estas interacciones estabilizadoras como enlaces de hidrógeno sigue siendo incompletamente entendida.

Objetivo del estudio:

• Para investigar si las interacciones específicas de los residuos de proteínas constituyen enlaces de hidrógeno.
• Para aclarar el papel de estas interacciones en la estructura y función de las proteínas.

Principales métodos:

• Caracterización de la frecuencia de estiramiento infrarrojo (IR) de las variantes deuteradas de prolina y una proteína.
• Cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT) para analizar las interacciones electrónicas.

Principales resultados:

• Las frecuencias de estiramiento CδD2 deuteradas indicaron hiperconjugación con densidad de electrones Ni.
• La protonación o la formación de la interacción Ni+1-H···Ni interrumpió la hiperconjugación, causando un desplazamiento azul en las absorciones C-D.
• Los cálculos de DFT corroboraron los datos de IR, confirmando las interacciones de Ni+1-H···Ni como enlaces de hidrógeno.

Conclusiones:

• Las interacciones Ni+1-H···Ni dentro de las proteínas se caracterizan como enlaces de hidrógeno.
• Estos enlaces de hidrógeno pueden contribuir significativamente al plegamiento, la estabilidad y la función general de las proteínas.
• Este hallazgo pone de relieve un aspecto previamente subestimado de la biología estructural de las proteínas.