Ligando ligando al cofactor FeMo: estructuras de nitrogenasa ligada al CO y reactivada

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• Mecanismos de las enzimas Mecanismos enzimáticos

Sus antecedentes:

• El complejo enzimático nitrogenasa cataliza la conversión crucial del gas nitrógeno en amoníaco.
• Comprender el mecanismo preciso de unión del sustrato y el inhibidor al sitio activo de la nitrogenasa sigue siendo un desafío significativo.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar el modo de unión y las consecuencias estructurales de la inhibición del monóxido de carbono (CO) en la nitrogenasa molibdeno-hierro (MoFe) -proteína.

Principales métodos:

• Se empleó cristalografía de rayos X para determinar las estructuras de alta resolución de la nitrogenasa MoFe-proteína CO-inhibida y reactivada.
• Análisis de la estructura del cofactor FeMo para identificar los sitios de unión al inhibidor y las reorganizaciones del cofactor.

Principales resultados:

• Una estructura cristalina a una resolución de 1,50 angstrom reveló monóxido de carbono (CO) uniendo Fe2 y Fe6 dentro del cofactor FeMo, desplazando un átomo de azufre (S2B).
• Esta unión indujo una geometría micro2 y expuso una especie reactiva de hierro.
• Se recuperó la actividad enzimática y el átomo S2B reapareció en una estructura de resolución de 1,43 angstroms de la enzima reactivada, lo que demuestra una inhibición reversible del CO.

Conclusiones:

• La inhibición de la nitrogenasa por monóxido de carbono (CO) implica una reorganización estructural sustancial y reversible del cofactor FeMo.
• El desplazamiento de azufre y la exposición de una especie de hierro reactivo proporcionan nuevos conocimientos sobre el ciclo catalítico de la enzima y los estados activos potenciales.