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La proteína específica de la neurona PGP 9.5 es una hidrolasa carboxilo-terminal ubiquitina
K D Wilkinson1, K M Lee, S Deshpande
1Department of Biochemistry, Emory University School of Medicine, Atlanta, GA 30322.
Science (New York, N.Y.)
|November 3, 1989
Resumen
Los investigadores clonaron un gen humano para la ubiquitina carboxilo-terminal hidrolasa isoenzima L3.3. Esta enzima es similar a una proteína bovina y a una proteína específica de la neurona, lo que sugiere una familia de enzimas relacionadas y específicas del tejido.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Genética La genética.
Sus antecedentes:
- Las hidrolasas carboxilo-terminales de ubiquitina (UCH) son enzimas que participan en el procesamiento y la degradación de las proteínas.
- La función específica y la distribución tisular de la isoenzima L3 de UCH no se comprendieron bien.
Objetivo del estudio:
- Para clonar y caracterizar el ADN complementario (ADNc) para la ubiquitina humana carboxilo-terminal hidrolasa isoenzima L3.3.
- Investigar la relación entre la UCH-L3 humana y otras proteínas UCH conocidas.
Principales métodos:
- La clonación de ADN complementario (ADNc) a partir de células B humanas.
- Análisis y comparación de la secuencia de aminoácidos.
- Purificación de proteínas y confirmación de la actividad enzimática.
Principales resultados:
- Se clonó con éxito un ADNc que codifica el isoenzima L3 de la hidrolasa carboxilo-terminal de ubiquitina humana L3.
- La proteína humana se compone de 230 aminoácidos y comparte una gran similitud con su contraparte bovina.
- La secuencia de aminoácidos deducida mostró una identidad del 54% con la proteína específica de la neurona PGP 9.5.5.
- Se confirmó que el PGP 9.5 bovino es una hidrolasa ubiquitina carboxil-terminal.
Conclusiones:
- Es probable que exista una familia de proteínas relacionadas con la ubiquitina carboxilo-terminal hidrolasa.
- La expresión de estas enzimas parece ser específica del tejido.